Информация

2020_Пролет_Bis2a_Facciotti_Лекция_06 - Биология

2020_Пролет_Bis2a_Facciotti_Лекция_06 - Биология


We are searching data for your request:

Forums and discussions:
Manuals and reference books:
Data from registers:
Wait the end of the search in all databases.
Upon completion, a link will appear to access the found materials.

Учебни цели, свързани с 2020_Spring_Bis2a_Facciotti_Lecture_06

  • Да могат да класифицират общите биомолекули като липид, протеин, въглехидрат или нуклеинова киселина.
  • Идентифицирайте и назовете полярни и неполярни функционални групи.
  • Идентифицирайте макромолекулите въз основа на техните функционални групи.
  • Създайте илюстрации, които служат като модели на триизмерните структури на протеини, въглехидрати и фосфолипидни двуслойни. Генерирайте множество модели, които да обхващат няколко нива на детайлност и абстракция, като например структура на специфична молекула чак до обща функция в клетка.
  • Създайте абстрактна скица на „ниво на части“ на генерик глицерофосфолипид което включва (а) липидни опашки (б) глицерол (в) фосфат (г) някаква декорация (например етаноламин). Това не трябва да е структура атом по атом, но по-скоро карикатура, изобразяваща реда и видовете връзки между елементите.
  • Начертайте как водните молекули могат да взаимодействат с липидните подчасти.
  • Опишете как липидните химични структури и свойства допринасят за техните функции (например образуване на мембранни структури, принос към течливостта на мембраната и т.н.).
  • Сравнете и съпоставете влиянието на различни дължини на фосфолипидни вериги и степен на насищане с мембранни липиди върху течливостта на мембраната.
  • Създайте прости илюстрации на въглехидрати, които включват основните функционални групи, образуването на гликозидни връзки и потенциалните взаимодействия на въглехидратите с водни молекули или други биомолекули.
  • Диаграма на захарите на пентозата и хексозата, да можете да номерирате техните въглеродни атоми и да идентифицирате ключовите функционални групи на всяка молекула.
  • Опишете как pH може да повлияе на състоянието на протониране на функционалните групи в биомолекула и как промените в pH могат да повлияят на функцията на протеина.
  • Опишете структурата и всички части на една аминокиселина и полипептид.
  • Ако са дадени R групите на аминокиселините, може да ги категоризирате като неполярни, полярни, киселинни или основни при физиологично рН.
  • Прогнозирайте потенциалното влияние на промените на pH върху структурата и функцията на биомолекулите.
  • Като се имат предвид две или повече аминокиселини,pKaстойности за функционални групи и определено рН, начертайте фигура, която изобразява аминокиселините, свързани с пептидни връзки, идентифицира гръбнака и страничните вериги, продуктите от реакциите на кондензация и водните молекули, взаимодействащи със структурата.
  • Разберете как последователността 1° и как комбинациите от аминокиселини влияят върху 2°, 3° и 4° структурите на протеин.
  • Свържете основни структури, като алфа-спирали и бета-плиселистикъм третичната структура на протеина.
  • Опишете взаимодействията между аминокиселините в първичното, вторичното и третичното ниво на протеиновата структура.
  • Опишете и обсъдетевидовевръзките и частите на аминокиселините (карбоксилова група,аминогрупа, R група, алфа въглерод), които са отговорни за образуването на 1°, 2°, 3° и 4° структура на протеин.
  • Създайте прости анимационни модели, изобразяващи вторични, третични и кватернерни протеинови структури.
  • Разберете как промените в аминокиселините в свързващия джоб и/или pH могат да променят малките молекули, свързващи се с протеините, ако е дадена информация относно аминокиселините на мястото на свързване.
  • Идентифицирайте нуклеотид от неговата молекулярна структура и можете да разложите молекулата на три основни функционални единици:азотниоснова, рибоза и фосфати.

Липиди

Липиди са разнообразна група от хидрофобни съединения, които включват молекули като мазнини, масла, восъци, фосфолипиди и стероиди. Изобилието от неполярни функционални групи придава на липидите степен на хидрофобност (страх от вода”) характер и повечето липиди имат ниска разтворимост във вода. Може би разнообразието от липидни молекули и техния диапазон от биологични дейности саизненадващоголям за повечето нови студенти по биология. Нека започнем с разработването на основно разбиране за този клас биомолекули.

Мазнини и масла

Обикновена мастна молекула или триглицерид. Тези видове молекули са хидрофобни и въпреки че имат много функции, вероятно са най-известни с ролята си в телесните мазнини и растителните масла. Молекула на триглицеридите, получена от два вида молекулярни компоненти - полярна група "глава" и неполярна "опашка". Групата "глава" на a триглицеридсе извличаот една молекула глицерол. глицерол, въглехидрат,е съставенот три въглерода, пет водорода и три хидроксилни (-ОН) функционални групи. Неполярният мастна киселина "опашната" група включва три въглеводорода (функционална група, съставена от С-Н връзки), които също имат полярна карбоксилна функционална група (оттук и терминът "мастна киселина" - карбоксилната група е киселинна най-много биологично значимаpHs). Броят на въглеродите в мастната киселина може да варираот 4-36; Най-често срещаните са тези, съдържащи 12–18 въглерода.

Фигура 1.Триацилглицеролсе образува чрез свързване на три мастни киселини към глицеролов гръбнак в реакция на дехидратация.Освобождават се три молекули водав процеса. Приписване:Марк Т. Facciotti (собствена работа).

Моделите на триглицеридите, показани по-горе, изобразяват роднина позициите на атомите в молекулата. Ако търсите в Google изображения натриглицеридище намерите някои модели, които показват фосфолипидните опашки в различни позиции от тези, изобразени по-горе. Използвайки интуицията си, можете ли да дадете мнение за кой модел смятате, че е по-правилно представяне на реалния живот? Защо?

Естествени мазнини като масло, масло от рапица и др.,са съставенипредимно от триглицериди. Физическите свойства на тези различни мазнини варират в зависимост от два фактора:

  1. Броят на въглеродите във въглеводородните вериги;
  2. Броят на десатурациите или двойните връзки във въглеводородните вериги.

Първият фактор влияе върху това как тези молекули взаимодействат помежду си и с водата, докато вторият фактор влияе драматично върху формата им. Въвеждането на двойна връзка причинява "извиване" в иначе относително "правия" въглеводород, изобразен с леко преувеличено изображение на фигура 3.

Въз основа на това, което можете да разберете от това кратко описание, можете ли да обясните защо маслото е твърдо при стайна температура, докато растителното масло е течно?

Ето една допълнителна информация, която може да ви помогне да отговорите на въпроса: маслото има по-голям процент на по-дълги и наситени въглеводороди в своите триглицериди, отколкото растителното масло.


Връзка в реалния живот:

Мислили ли сте някога колко важни са липидите за зрението? Прочетете повече тук.

Стероли

стероиди са липиди със слята пръстенна структура. Въпреки че не приличат на другите липиди, разгледани тук,те са обозначеникато липиди, защото тесъщо са до голяма степен съставенина въглерод и водород, са хидрофобни и са неразтворими във вода. Всички стероиди имат четири свързани въглеродни пръстена. Много стероиди също имат функционална група -OH, което ги поставя в алкохолната класификация на стеролите. Няколко стероиди, като холестерола, имат къса опашка. Холестеролът е най-разпространеният стероид. Тосе синтезира основнов черния дроб и е предшественикда семного стероидни хормони като тестостерон. Също така е предшественик на витамин D и на жлъчните соли, които помагат за емулгиране на мазнините и последващото им усвояване от клетките. Въпреки че холестеролчесто се говориот отрицателно изражение, той е необходим за правилното функциониране на много животински клетки, особено в ролята му на компонент на плазмената мембрана, къдетое известно, че модулираструктура, организация и течливост на мембраната.

Фигура 4. Холестеролът е амодифициранилипидна молекула, коятосе синтезираот животински клетки и е ключов структурен елемент в клетъчните мембрани. Кортизолът е хормон (сигнална молекула), койточесто се освобождавав отговор на стрес. Приписване:Марк Т. Facciotti (собствена работа).

Фосфолипиди

Фосфолипиди са основни съставни части на клетъчната мембрана, най-външния слой на клетките. Като мазнини,те са съставениот вериги на мастни киселини, прикрепени към глицеролна молекула. За разлика от триацилглицеролите, фосфолипидите имат две опашки от мастни киселини и фосфатна група, прикрепена към захарта. Следователно фосфолипидите са амфипатичен молекули, което означава, че те имат хидрофобна и хидрофилна част. Двете вериги на мастни киселини, простиращи се от глицерола, са хидрофобни и не могат да взаимодействат с вода, докато фосфат-съдържащата главна група е хидрофилна и взаимодейства с вода. Можете ли да идентифицирате функционалните групи на фосфолипида по-долу, които придават свойствата на всяка част от фосфолипида?

Забележка

Обърнете внимание на фигура 5, че фосфатната група има R група, свързана с един от кислородните атоми. R е променлива, която обикновено се използва в тези типове диаграми, за да покаже някакъв друг атом или молекула, свързана в тази позиция. Тази част от молекулата може да бъде различна в различните фосфолипиди - и ще придаде различна химия на цялата молекула. В момента обаче стеотговорен за това да бъдешспособен да разпознае товатипмолекула (без значение каква е R групата) поради общите основни елементи – глицероловата основа, фосфатната група и двете въглеводородни опашки.

Фигура 5. Фосфолипидът е молекула с две мастни киселини и амодифициранифосфатна група, прикрепена към глицеролов гръбнак.Фосфатът може да бъде модифициран чрез добавяне на заредени или полярни химични групи. Няколко химически R групи могатмодифицирайтефосфатът. Холин, серин и етаноламинса показанитук. Те се прикрепят към фосфатната група в позицията, означена с R чрез своите хидроксилни групи.
Приписване:Марк Т. Facciotti (собствена работа).

1,2-диолеоил-sn-глицеро-3-фосфо-L-серин

В присъствието на вода някои фосфолипиди спонтанно ще се подредят в мицела (Фигура 6). Липидите са подредени така, че техните полярни групи са от външната страна на мицела, а неполярните опашки са от вътрешната страна. При други условия може да се образува и липиден бислой. Тази структура, дебела само няколко нанометра,е съставенот два противоположни слоя фосфолипиди, така че всички хидрофобни опашки са подравнени лице в лице в центъра на двуслойния иса заобиколениот хидрофилните главни групи. Фосфолипиден двуслой се образува като основна структура на повечето клетъчни мембрани исаотговорни за динамичната природа на плазмената мембрана.

Фигура6.В присъствието на вода някои фосфолипиди спонтанно ще се подредят в мицела. Източник: Създадено от Erin Easlon (собствена работа).​​​​​​

Както бе споменато по-горе, ако вземете чисти фосфолипиди и ги пуснете във вода, някои фосфолипиди спонтанно ще се образуват в мицели. Това звучи като процес, който една енергийна история би могла да опише. Върнете се в рубриката „Енергийна история“ и вижте дали можете да опитате да създадете енергийна история за този процес — очаквам, че стъпките, включващи описанието на енергията, може да са трудни в този момент (ще се върнем към това по-късно), но вие трябва да може да направи поне първите три стъпки.

Ние обсъждаме фосфолипидната мембрана в по-късен модул. Важно е да запомните химичните свойства, свързани с функционалните групи във фосфолипида, за да разберете функцията на клетъчната мембрана.

Въглехидрати

Въглехидратите са един от четирите основни класа макромолекули, които изграждат всички клетки и са съществена част от нашата диета; зърнените храни, плодовете и зеленчуците са естествени източници. Макар че може би сме най-запознати с ролята на въглехидратите в храненето, те също имат редица други основни функции при хората, животните, растенията и бактериите. В този раздел ще обсъдим и прегледаме основните концепции за структурата и номенклатурата на въглехидратите, както и различни функции, които те изпълняват в клетките.

Молекулни структури

В най-простата си форма, въглехидрати може да бъде представена със стехиометричната формула (CH2О)н, където н е броят на въглеродите в молекулата. За простите въглехидрати съотношението въглерод-водород-кислород в молекулата е 1:2:1. Тази формула обяснява и произхода на термина „въглехидрат“: компонентите са въглерод (въглерод”) и компонентите на водата (хидратира”).Простите въглехидрати са класифициранина три подтипа: монозахариди, дизахариди и полизахариди, коитода бъдат обсъдениПо-долу. Докато простите въглехидрати попадат добре в това съотношение 1:2:1, въглехидратите също могат да бъдат структурно по-сложни. Например, много въглехидрати съдържат функционални групи (запомнете ги от нашата основна дискусия за химията) освен очевидния хидроксил. Например, въглехидратите могат да имат фосфати или аминогрупи, заместени на различни места в молекулата. Тези функционални групи могат да осигурят допълнителни свойства на молекулата и ще променят цялостната й функция. Въпреки това, дори и с тези видове замествания, основната цялостна структура на въглехидратасе запазваи лесно идентифицирани.

Номенклатура

Един проблем с химията на въглехидратите е номенклатурата. Ето няколко бързи и прости правила:

  1. Простите въглехидрати, като глюкоза, лактоза или декстроза, завършват с "-оза".
  2. Простите въглехидрати могат да бъдат класифициранивъз основа на броя на въглеродните атоми в молекулата, както при триозата (три въглерода), пентоза (пет въглерода) или хексоза (шест въглерода).
  3. Простите въглехидрати могат да бъдат класифициранивъз основа на функционалната група, открита в молекулата,т.екетоза (съдържа кетон) или алдоза (съдържа алдехид).
  4. Полизахаридичесто са организираничрез броя на захарните молекули във веригата, като например в монозахарид, дизахарид или тризахарид.

За кратко видео относно класификацията на въглехидратите вижте 10-минутното видео от Khan Academy, като щракнете тук.

Монозахариди

Монозахариди ("моно-" = едно; "захар-" = сладки) са прости захари; най-често срещаната е глюкозата. При монозахаридите броят на въглеродните атоми обикновено варира от три до седем. Ако захарта има алдехидна група (функционалната група със структурата R-CHO), тяе известнокато алдоза; ако има кетонна група (функционалната група със структура RC()R'),знае секато кетоза.

Фигура 1. Монозахаридите се класифицират въз основа на позицията на тяхната карбонилна група и броя на въглеродите в гръбнака. Алдозите имат карбонилна група (посоченов зелено) в края на въглеродната верига и кетозите имат карбонилна група в средата на въглеродната верига. Триозите, пентозите и хексозите имат съответно три, пет и шест въглерода в гръбнака. Приписване:Марк Т. Facciotti (собствена работа).

Глюкоза срещу галактоза

галактоза (част отлактоза,или млечна захар) и глюкоза (намира се в захароза, глюкозен дизахарид) са други често срещани монозахариди. Химическата формула за глюкоза и галактоза е C6Х12О6;и дветеса хексози, но подредбата на водородите и хидроксилните групи е различна в позиция С4. Поради тази малка разлика те се различават структурно и химически ипознатикато химични изомери поради различното подреждане на функционалните групи около асиметричния въглерод;и дветеот тяхмонозахаридите иматповече отедин асиметричен въглерод (сравнете структурите на фигурата по-долу).

Фруктоза срещу глюкоза и галактоза

Може да се направи второ сравнениекогато гледате глюкоза, галактоза и фруктоза (вторият въглехидрат, който с глюкозата съставя дизахарида захароза и е често срещана захар, намираща се в плодовете). И трите са хексози; обаче има голяма структурна разлика между глюкозата и галактозата спрямо фруктозата: въглеродът, който съдържа карбонил (С=О).

В глюкозата и галактозата карбонилната група е на C1 въглерод, образувайки an алдехид група. Във фруктозата карбонилната група е на C2 въглерод, образувайки a кетон група. Бившите захариса наречениалдози на базата на алдехидната група, коятое формиран;последният е обозначенкато кетоза на базата на кетонната група. Отново тази разлика дава на фруктозата различни химични и структурни свойства от тези на алдозите, глюкозата и галактозата, въпреки че фруктозата, глюкозата и галактозата имат един и същ химичен състав: C6Х12О6.

Фигура 2. Глюкозата, галактозата и фруктозата са хексози. Те са структурни изомери, което означава, че имат една и съща химична формула (C6Х12О6), но различно подреждане на атомите.

Линейна срещу пръстенна форма на монозахаридите

Монозахаридите могат да съществуват като линейна верига или като пръстеновидни молекули. Във водни разтвори монозахаридите обикновено се намират под формата на пръстен (Фигура 3). Глюкозата в пръстенна форма може да има две различни подреждания на хидроксилната група (OH) около аномерния въглерод (C1 който става асиметричен в процеса на образуване на пръстен). Ако хидроксилната група е под C1 в захарта се казва, че е в алфа (α) позиция и ако е над C1 в захарта се казва, че е в бета (β) позиция.

Фигура 3. Пет- и шест въглеродни монозахариди съществуват в равновесие между линейна и пръстенна форма. Когато пръстенът се образува, страничната верига, върху която се затваря, се заключва в α или β позиция. Фруктозата и рибозата също образуват пръстени, въпреки че образуват петчленни пръстени, за разлика от шестчленния пръстен на глюкозата.

Дизахариди

Дизахариди ("di-" = две) се образуват, когато два монозахарида претърпяват реакция на дехидратация (известна също като реакция на кондензация или синтез на дехидратация).По време на този процес хидроксилната група на един монозахарид се комбинира с водорода на друг монозахарид, освобождавайки молекула вода и образувайки ковалентна връзка. Ковалентна връзка, образувана между въглехидратна молекула и друга молекула (в този случай между два монозахарида), е известна като гликозиден връзка. Гликозидни връзки (наричани още гликозидни връзки) могат да бъдат от алфа или бета тип.

Фигура 4. Захарозата се образува, когато мономер на глюкоза и мономер на фруктоза се съединят в реакция на дехидратация, за да образуват гликозидна връзка. В процеса се губи водна молекула. По конвенция въглеродните атоми в монозахарида са номерирани от крайния въглерод, който е най-близо до карбонилната група. В захарозата се образува гликозидна връзка между C1 въглеродът в глюкозата и C2 въглерод във фруктоза.

Често срещаните дизахариди включват лактоза, малтоза и захароза (Фигура 5). Лактозата е дизахарид, състоящ се от мономерите глюкоза и галактоза. Намира се естествено в млякото. Малтозата или малцова/зърнена захар е дизахарид, образуван от реакция на дехидратация между две глюкозни молекули. Най-често срещаният дизахарид е захарозата или трапезната захар, която се състои от мономерите глюкоза и фруктоза.

Фигура 5. Често срещаните дизахариди включват малтоза (зърнена захар), лактоза (млечна захар) и захароза (трапезна захар).

Полизахариди

Дълга верига от монозахариди, свързани с гликозидни връзки, е известна като a полизахарид ("поли-" = много). Веригата може да бъде разклонена или неразклонена и може да съдържа различни видове монозахариди. Молекулното тегло може да бъде 100 000 далтона или повече, в зависимост от броя на свързаните мономери. Нишестето, гликогенът, целулозата и хитинът са основни примери за полизахариди.

Нишестето е съхраняваната форма на захари в растенията и се състои от смес от амилоза и амилопектин; и двете са полимери на глюкоза. Растенията са способни да синтезират глюкоза. Излишната глюкоза, синтезираното количество, което е извън непосредствените енергийни нужди на растението, се съхранява като нишесте в различни растителни части, включително корени и семена. Нишестето в семената осигурява храна за ембриона, докато покълва и може също да действа като източник на храна за хора и животни, които могат да ядат семената. Нишестето, което се консумира от хората, се разгражда от ензими, като слюнчени амилази, на по-малки молекули, като малтоза и глюкоза.

Нишестето се състои от глюкозни мономери, които са свързани с 1-4 или 1-6 гликозидни връзки; числата 1-4 и 1-6 се отнасят до въглеродния номер на двата остатъка, които са се свързали, за да образуват връзката. Както е илюстрирано на фигура 6, амилозата е нишесте, образувано от неразклонени вериги от глюкозни мономери (само 1-4 връзки), докато амилопектинът е разклонен полизахарид (1-6 връзки в точките на разклонение).

Фигура 6. Амилозата и амилопектинът са две различни форми на нишесте. Амилозата е съставена от неразклонени вериги от глюкозни мономери, свързани с 1-4 гликозидни връзки. Амилопектинът се състои от разклонени вериги от глюкозни мономери, свързани с 1-4 и 1-6 гликозидни връзки. Поради начина, по който субединиците са съединени, глюкозните вериги имат спирална структура. Гликогенът (не е показан) е подобен по структура на амилопектина, но по-силно разклонен.

Гликоген

Гликогенът е често срещана складирана форма на глюкоза при хора и други гръбначни животни. Гликогенът е животински еквивалент на нишестето и е силно разклонена молекула, която обикновено се съхранява в черния дроб и мускулните клетки. Всеки път, когато нивата на кръвната захар намаляват, гликогенът се разгражда, за да освободи глюкоза в процес, известен като гликогенолиза.

Целулоза

Целулозата е най-разпространеният естествен биополимер. Клетъчната стена на растенията е изградена предимно от целулоза, която осигурява структурна подкрепа на клетката. Дървото и хартията са предимно целулозни по природа. Целулозата се състои от глюкозни мономери, които са свързани с β 1-4 гликозидни връзки.

Фигура 7. В целулозата глюкозните мономери са свързани в неразклонени вериги чрез β 1-4 гликозидни връзки. Поради начина, по който глюкозните субединици са съединени, всеки глюкозен мономер се обръща спрямо следващия, което води до линейна, влакнеста структура.

Както е показано на фигурата по-горе, всеки друг глюкозен мономер в целулозата се обръща и мономерите се опаковат плътно като удължени дълги вериги. Това придава на целулозата нейната твърдост и висока якост на опън, което е толкова важно за растителните клетки. Докато β 1-4 връзката не може да бъде разградена от човешки храносмилателни ензими, тревопасните животни като крави, коали, биволи и коне са в състояние, с помощта на специализираната флора в стомаха си, да усвояват растителен материал, който е богат на целулоза. и го използвайте като източник на храна. При тези животни определени видове бактерии и протисти се намират в търбуха (част от храносмилателната система на тревопасните) и секретират ензима целулаза. Апендиксът на тревопасните животни също съдържа бактерии, които усвояват целулозата, което й дава важна роля в храносмилателната система на преживните животни. Целулазите могат да разграждат целулозата до глюкозни мономери, които могат да бъдат използвани като енергиен източник от животното. Термитите също са способни да разграждат целулозата поради наличието на други организми в телата им, които отделят целулази.

Взаимодействия с въглехидрати

Току-що обсъдихме различните видове и структури въглехидрати, открити в биологията. Следващото нещо, което трябва да се обърне, е как тези съединения взаимодействат с други съединения. Отговорът на това е, че зависи от крайната структура на въглехидрата. Тъй като въглехидратите имат много хидроксилни групи, свързани с молекулата, те са отлични Донори на Н-облигации и акцептори. Монозахаридите могат бързо и лесно да образуват Н-връзки с вода и са лесно разтворими. Всички тези Н-връзки също ги правят доста "лепкави". Това важи и за много дизахариди и много късоверижни полимери. По-дългите полимери може да не са лесно разтворими.

И накрая, способността за образуване на различни Н-връзки позволява полимери на въглехидрати или полизахариди за образуване на силни вътрешномолекулни и междумолокулни връзки. В полимер, тъй като има толкова много Н-връзки, това може да осигури много здравина на молекулата или молекулярния комплекс, особено ако полимерите взаимодействат. Помислете само за целулоза, полимер на глюкоза, ако имате някакви съмнения.


Възможна NB дискусия Точка

Липидите и въглехидратите не са просто класове макромолекули, които обсъждаме в BIS 2A, но са и два от основните макронутриенти, които можем да получим от консумацията на различни храни. Някои популярни диетични програми (например Аткинс, кетогенни) предполагат ограничаване на въглехидратите и/или мазнините. Докато научавате повече за биомолекулите и тяхната роля в живите системи, прецизирате ли гледната си точка за храните и диетите? Какво научихте досега? Мислите ли, че нещо липсва във вашето разбиране? Можете ли да разберете и оцените по-добре определени диети, като гореспоменатата?


Нуклеинова киселина

В биологията има два вида нуклеинови киселини: ДНК и РНК. ДНК носи наследствената генетична информация на клетката ие съставенот две антипаралелни вериги от нуклеотиди, подредени в спирална структура.Всеки нуклеотидсубединицае съставенот пентозна захар (дезоксирибоза), азотна основа и фосфатна група. Двете нишки се свързват чрез водородни връзки между химически допълващи се азотни бази. Взаимодействията, известни като взаимодействия на "базово подреждане", също помагат за стабилизиране на двойната спирала.За разлика отДНК, РНК могат да бъдатилибъдаедноверижен, или двуверижни. То същое съставенот пентозна захар (рибоза), азотна основа и фосфатна група. РНК е молекула наможетрикове.То е замесенов протеиновия синтез като посредник, регулатор и катализатор на процеса.РНК също участвав различни други клетъчни регулаторни процеси и помага закатализирамнякои ключови реакции (повече за това по-късно).С уважение доРНК, в този курс ниесе интересуват преди всичков (а) познаване на основната молекулярна структура на РНК и какво я отличава от ДНК, (б) разбиране на основната химия на синтеза на РНК, която се случва по време на процес, наречен транскрипция, (в) оценяване на различните роли, които РНК може да има в клетката и (г) изучаване на специалносттавидовеРНК, която ще срещате най-често (т.е.иРНК,рРНК,тРНК,miRNAи др.)исвързвайки ги с процеситете са замесенис. В товамодулние се фокусираме предимно върху химичните структури на ДНК и РНК и как те могатсе отличаватедин от друг.

Нуклеотидна структура

Двата основни типа нуклеинови киселини са дезоксирибонуклеинова киселина (ДНК) и рибонуклеинова киселина (РНК).Създават се ДНК и РНКдо мономери, известни като нуклеотиди. Отделни нуклеотидикондензираедин с друг, за да образуват a нуклеинова киселина полимер.Всеки нуклеотид е направендо три компонента: азотна основа (за която има пет различни вида), пентозна захар и фосфатна група.Тези са изобразениПо-долу. Основната разлика между тези два вида нуклеинови киселини е наличието или отсъствието на хидроксилна група в C2 позиция, наричана още 2' позиция (прочети "две прости"), на пентозата (вижте легендата на Фигура 1 и раздела за пентозната захар за повече информация относно номерирането на въглерода). РНК има хидроксилна функционална група на тази 2' позиция на пентозната захар;назахаре нареченрибоза, откъдето идва и името рибонуклеинова киселина.Обратно, ДНКлипсва хидроксилната група в тази позиция, следователноиме,"дезокси"рибонуклеинова киселина. ДНК има водороден атом на 2' позиция.

Фигура 1. Създава се нуклеотиддо три компонента: азотна основа, пентозна захар и една или повече фосфатни групи.Въглеродите впентозаса номерирани1′ до 5′ (простото число различава тези остатъци от тези вбаза,койтоса номериранибез използване на проста нотация). Базатае приложендо 1′ позиция на рибозата и фосфатае приложендо позиция 5′. Когато полинуклеотиде формиран, 5′ фосфатът на входящия нуклеотид се прикрепя към 3′ хидроксилната група в края на растящата верига.Два вида напентозаса намеренив нуклеотиди, дезоксирибоза (намерена в ДНК) и рибоза (намерена в РНК). Дезоксирибозата е подобна по структура на рибозата, но има -H вместо -OH на 2′ позиция.Базите могат да бъдат разделенив две категории: пурини и пиримидини. Пурините имат двойна пръстенна структура, а пиримидините имат единичен пръстен.
Приписване:Марк Т. Faccioti (оригинална работа)

Азотната основа

Азотните бази на нуклеотидите са органични молекули и са наречени така, защото съдържат въглерод и азот. Те са бази, защото съдържат аминогрупа, която има потенциал да свързва допълнителна

водород,

и по този начин действа като основа чрез намаляване на концентрацията на водородни йони в локалната среда. Всеки нуклеотид в ДНК съдържа една от четирите възможни азотни бази: аденин (А), гуанин (G), цитозин (С) и тимин (Т).

Обратно, РНК

съдържа аденин (A), гуанин (G), цитозин (C) и урацил (U) вместо тимин (T).

Аденин и гуанин са класифицирани

като пурини. Основната отличителна черта на пурина е

двойно

въглеродно-азотен пръстен. Цитозин, тимин и урацил

са класифицирани

като пиримидини. Тези

са структурно разграничени

чрез единичен въглеродно-азотен пръстен.

Ще ви очакват

да разпознаем, че всяка от тези пръстеновидни структури

е украсена

от функционални групи, които могат

бъдете ангажирани

в различни химии и взаимодействия.


Възможна NB дискусия Точка

Отделете малко време, за да прегледате петте азотни бази на фигура 1 по-горе. Идентифицирайте функционалните групи, както е описано в класа. За всяка идентифицирана функционална група опишете какъв тип(s) на химията, която очакватебъдете ангажираниин. Ще действа ли функционалната група като донор на водородна връзка, акцептор или и двете?


Пентозната захар

Пентозната захар съдържа пет въглеродни атома. Всеки въглероден атом на молекулата на захарта

са номерирани

като 1′, 2′, 3′, 4′ и 5′ (1′

се чете

като „едно просто число“).

Двете основни функционални групи, които са прикрепени към захарта, често се назоваватвъв връзка с

въглеродът към който

те са обвързани

. Например фосфатният остатък

е приложен

към 5′ въглерода на захарта и хидроксилната група

е приложен

към 3′ въглерода на захарта. Често ще използваме въглеродния номер за обозначаване на функционални групи на нуклеотидите, така че бъдете добре запознати със структурата на пентозната захар.

Пентозната захар в ДНК

е наречен

дезоксирибоза, а в РНК захарта е рибоза. Разликата между захарите е

присъствието на

хидроксилната група на 2' въглерода на рибозата и нейното отсъствие на 2' въглерода на дезоксирибозата. Следователно можете да определите дали разглеждате ДНК или РНК нуклеотид по наличието или отсъствието на хидроксилната група на 2' въглеродния атом - вероятно ще

бъдете попитани

да направи така нататък

многобройни

поводи, включително изпити.

Фосфатната група

Може да има някъде между една и три фосфатни групи, свързани с 5' въглерода на захарта. Когато един фосфате обвързан,нуклеотидът се отнасядо като а нуклеотид МonoПфосфат(NMP). Акодва фосфата са свързанинуклеотидът се отнасядо като нуклеотид диПфосфат (NDP). Когато три фосфатиса обвързаникъмнуклеотидпрепраща седо като а нуклеотид TriПфосфат (NTP). Вфосфоанхидридвръзките между тези, които свързват фосфатните групи една с друга, имат специфични химични свойства, които ги правят добри за различни биологични функции. Хидролизата на връзките между фосфатните групи е термодинамично екзергонична в биологични условия; Природата е развила много механизми за свързване на тази негативна промяна в свободната енергия, за да помогне за задвижването на много реакции в клетката. Фигура 2 показва структурата на нуклеотид трифосфат Аденозин трифосфат, АТФ, който ще обсъдим по-подробно в други глави.

Забележка: "високоенергийни" облигации

Терминът "високоенергийна връзка"се използваМНОГО в биологията. Този термин обаче е словесен пряк път, който може да предизвика известно объркване. Терминът се отнася до количеството отрицателна свободна енергия, свързана с хидролизата на въпросната връзка. Водата (или друг еквивалентен реакционен партньор) има важен принос занаенергийно изчисление. В АТФ, например, просто"разкъсването" на фосфоанхидридна връзка - да речем с въображаеми молекулярни пинсети - чрез изтегляне на фосфат не би било енергийно благоприятно. Ето защо трябва да внимаваме да не кажем, че прекъсването на връзките в АТФ е енергийно благоприятно или че „освобождава енергия“. По-скоро трябва да бъдем по-конкретни, като отбележим, че хидролизата на връзката е енергийно благоприятна.Част от това често срещано погрешно схващане е обвързанода се, Според нас,използването на термина "високоенергийни връзки". Докато в Bis2a се опитахме да сведем до минимум използването на обикновената "висока енергия", когато говорим за връзки, опитвайки се вместо това да опишем биохимичните реакции, като използваме по-конкретни термини, като студенти по биология без съмнение ще се сблъскате с потенциално подвеждащите - макар и безспорно полезни - пряк път "високоенергийна връзка", докато продължавате обучението си. Така че, имайте предвид горното, когато четете или слушате различни дискусии по биология. По дяволите, използвайте термина сами. Просто се уверете, че наистина разбирате за какво се отнася.

Фигура2.АТФ (аденозин трифосфат) има три фосфатни групи, които могатбъде премахнатчрез хидролиза до образуване на ADP (аденозин дифосфат) или AMP (аденозин монофосфат). Приписване:Марк Т. Faccioti (оригинална работа)

Структура с двойна спирала на ДНК

ДНК има структура с двойна спирала (показана по-долу), създадена от две вериги от ковалентно свързани нуклеотидни субединици.Захарните и фосфатните групи на всяка верига от нуклеотиди са позиционираниот външната страна на спиралата, образувайки гръбнака на ДНК (подчертано от оранжевите панделки на фигура 3). Двете нишки на спиралата се движат в противоположни посоки, което означава, че 5′ въглеродният край на една нишка ще бъде обърнат към 3′ въглеродния край на съответстващата му нишка (вижте фигури 4 и 5). Назовахме тази ориентация на двете нишки като антипаралелен. Забележете и товаса изобразени фосфатни групина фигура 3 като оранжеви и червени "пръчици", стърчащи от лентата. Фосфатитеса отрицателно зареденипри физиологични pHs и следователно придават на гръбнака на ДНК силен локален отрицателно зареден характер.За разлика от това, наазотни основиса подредениввътрешността на спиралата(тези са изобразеникато зелени, сини, червени и бели пръчици на фигура 3). Двойките нуклеотиди взаимодействат един с друг чрез специфични водородни връзки (показани на фигура 5). Всяка двойка се отделя от следващата базова двойка в стълбата с 0,34nmи това близко подреждане и планарна ориентация пораждат енергийно благоприятни взаимодействия за подреждане на основата. Специфичната химия, свързана с тези взаимодействия, е извън съдържанието на Bis2a, ное описанопо-подробно тук за любопитните или по-напреднали студенти. ниенаправиочаквайте обаче, че ученицитеса наясноче подреждането на азотните основи допринася за стабилността на двойната спирала и поверете на вашите инструктори по генетика и органична химия от горния отдел да попълнят химическите подробности.

Фигура3. Нативната ДНК е антипаралелна двойна спирала. Фосфатният гръбнак (посоченопо кривите линии) е отвън, а основите са отвътре. Всяка основа от една верига взаимодейства чрез водородна връзка с база от противоположната верига. Приписване:Марк Т. Faccioti (оригинална работа)

В двойна спирала определени комбинации от сдвояване на бази са химически по-предпочитани от други въз основа на видовете и местоположението на функционалните групи върху азотните бази на всеки нуклеотид. Вбиологияоткриваме, че:

Аденин (А) е химически комплементарен с тимидин (Т) (А двойкисT)

и

Гуанинът (G) е химически комплементарен с цитозин (C) (G се сдвоява с C).

Често наричаме този модел "базова комплементарност" и казваме, че антипаралелните нишки са допълващи се един на друг.Например, ако последователността на една верига е от ДНК е 5'-AATTGGCC-3', комплементарната верига ще има последователността 5'-GGCCAATT-3'.

Ние понякогаизберете дапредставляват допълващи се двойно-спирални структури втекстчрез подреждане на допълващите нишки отгореНадругкакто следва:

5' - GGCCAATTCCATACTAGGT - 3'

3' - CCGGTTAAGGTATGATCCA - 5'

Имайте предвид, че всяка нишка има своите 5' и 3' краища, обозначени и че ако човек върви по всяка нишка, започвайки от 5' края до 3' края, посоката на движение ще бъде противоположна на другата за всяка нишка; нишките са антипаралелни. Обикновено казваме неща като „изпълнение от 5-просте към 3-щадливо“ или „синтезирано 5-просто към 3-щадливо“, за да се отнасяме към посоката, в която четем последователност или посоката на синтез. Започнете да свиквате с тази номенклатура.

Фигура 4. Панел А. В двуверижна ДНК молекула двете вериги вървят антипаралелно една на друга, така че едната верига минава от 5′ до 3′, а другата от 3′ до 5′.Тукнишкитеса изобразеникато сини и зелени линии, сочещи в ориентация от 5' до 3'.Изобразено е комплементарно сдвояване на базис хоризонтална линия между допълващи се основи. Панел Б. Двете антипаралелни нишкиса изобразенив двойна спирална форма. Отбележи, чевсе още е представена ориентацията на нишките. Обърнете внимание, че спиралата е с дясна ръка - "къдрината" на спиралата, изобразена в лилаво, ветровев посока напръстите на ръката, ако дясната ръкасе използваи посоката на спиралата сочи към палеца. Панел C. Това изображение показва две структурни характеристики, които възникват от сглобяването на двете нишки, наречени главни и малки канали.Тези жлебове също могат да се видятна фигура 3.
Приписване:Марк Т. Faccioti (оригинална работа)

Фигура 5. Увеличен изглед на молекулярно ниво на антипаралелните вериги в ДНК. В двуверижна ДНК молекула двете вериги вървят антипаралелно една на друга, така че едната верига минава от 5′ до 3′, а другата от 3′ до 5′.Фосфатният гръбнак е разположенот външната страна, а основите са в средата. Аденинът образува водородни връзки (или базови двойки) с тимин, а гуаниновите базови двойки с цитозин.
Приписване:Марк Т. Faccioti (оригинална работа)

Функции и роли на нуклеотидите и нуклеиновите киселини, за които трябва да се внимава в Bis2a

Освен структурните си роли в ДНК и РНК, нуклеотидите като АТФ и GTP също служат като мобилни енергийни носители за клетката. Изненадва някои ученици, когато се научат да оценят, че молекулите на АТФ и GTP, които обсъждаме в биоенергетиката, са същите като тези, участващи в образуването на нуклеинови киселини. Ще разгледаме това по-подробно, когато обсъждаме реакциите на синтез на ДНК и РНК. Нуклеотидите също играят важна роля катоco-фактори в много ензимнокатализираниреакции.

Нуклеиновите киселини, по-специално РНК, играят различни роли вклетъчнапроцес, освен че са молекули за съхранение на информация. Някои роли, които трябва да внимавате, докато напредваме в курса, включват: (а) рибопротеин комплекси - РНК-протеинови комплекси, в които РНК изпълнява както каталитична, така и структурна роля. Примери за такива комплекси включват рибозоми (рРНК), РНКази, сплайсозомни комплекси и теломераза. (б) Роли за съхранение и прехвърляне на информация. Тези роли включват молекули като ДНК, информационна РНК (тРНК), трансферна РНК (тРНК). (в) Регулаторни роли. Примери за тях включват различни некодиращи (ncRNA). Уикипедия има изчерпателно обобщение на различните известни РНК молекули, които препоръчваме да разгледате, за да получите по-добро усещане за голямото функционално разнообразие на тези молекули.

Аминокиселини

Аминокиселини са мономерите, които изграждат протеините. Всяка аминокиселина има същата основна структура, която включва централен въглероден атом, известен също като алфа (α) въглерод, свързан с аминогрупа (NH2), карбоксилна група (COOH) и водороден атом. Всяка аминокиселина също има друг атом или група от атоми, свързани с алфа въглерода, известен последователно като R група, променлива група или странична верига.

Аминокиселините имат централен асиметричен въглерод, към който има аминогрупа, карбоксилна група, водороден атом и странична верига (R група)са приложени. Припомнете си, че една от целите на обучението за този клас е вие ​​(а) да можете да разпознаете в молекулярна диаграма гръбнака на аминокиселина и нейната странична верига (R-група) и (б) да можете да разпознавате начертайте генерична аминокиселина. Уверете сечепрактикуваш и двете. Трябва да можете да пресъздадете нещо като фигурата по-горе по памет (добра употреба на вашия скицник е да практикувате рисуване на тази структура, докато можете да го направите с патерицата на книга или интернет).

Приписване:Марк Т. Facciotti (собствена работа)

Аминокиселинният гръбнак

Името "аминокиселина" произлиза от факта, че всички аминокиселини съдържат както аминогрупа, така и карбоксилна киселинна група в гръбнака си. В естествените протеини има 20 общи аминокиселини и всяка от тях съдържа един и същ гръбнак. Гръбнакът, когато се игнорират водородните атоми, се състои от модела:

N-C-C

Когато разглеждате верига от аминокиселини, винаги е полезно първо да се ориентирате, като откриете този модел на гръбнака, започващ от N края (амино края на първата аминокиселина) до C края (край на карбоксилната киселина на последната аминокиселина ).

Образуването на пептидна връзка е реакция на синтез на дехидратация.Карбоксилната група на първата аминокиселина е свързанакъм аминогрупата на втората входяща аминокиселина.В процеса, молекула водае освободениобразува се пептидна връзка.
Опитайте се да намерите гръбнака в дипептида, образуван от тази реакция. Моделът, който търсите е: N-C-C-N-C-° С

Приписване:Марк Т. Facciotti (собствена работа)

Последователността и броят на аминокиселините в крайна сметка определят формата, размера и функцията на протеина.Всяка аминокиселина е прикрепенакъм друга аминокиселина чрез ковалентна връзка, известна като a пептидна връзка, койтое формиранчрез реакция на синтез на дехидратация (кондензация). Карбоксилната група на една аминокиселина и аминогрупата на входящата аминокиселина се комбинират, освобождавайки молекула вода и създавайки пептидната връзка.

Аминокиселина R група

Аминокиселината R група е термин, който се отнася до променливата група на всяка аминокиселина. Гръбнакът на аминокиселините е идентичен за всички аминокиселини, R групите са различни за всички аминокиселини. За структурата на всяка аминогрупакиселинавижте фигурата по-долу.

Има 20 общи аминокиселини, открити в протеините, всяка с различна R група (вариантна група), която определя нейната химическа природа. R-груписа ограденив червен цвят.Назначават се таксиприемайки рН ~6.0. Пълното име, три буквисъкращениеи са показани еднобуквени съкращения.

Приписване:Марк Т. Facciotti (собствена работа)

глицинГлутаматТриптофан

Всяка променлива група на аминокиселина дава на тази аминокиселина специфични химични свойства (киселинни, основни, полярни или неполярни). Вече трябва да сте запознати с повечето функционални групи в R групите. Химичните свойства, свързани с цялата колекция от отделни функционални групидававсяка аминокиселинна R група уникален химичен потенциал.

Например, аминокиселини като валин, метионин и аланин обикновено са неполярни или хидрофобнив природата, докато се казва, че имат аминокиселини като серин и треонинполярнихарактер и притежават хидрофилни странични вериги.

Протеини

Протеините са клас биомолекули, които изпълняват редица функции в биологичните системи. Някои протеини служат като катализатори за специфични биохимични реакции. Други протеини действат като сигнални молекули, които позволяват на клетките да "говорят" помежду си. Протеините, като кератина в ноктите, също могат да действат като структурен капацитет. Въпреки че разнообразието от функции за протеините е забележително разнообразно, тези функцииса кодираничрез линеен набор от аминокиселини, всяка от които е свързана със съседа си чрез пептидна връзка. Уникалният състав (видове аминокиселини и броят на всяка) и реда, в койтоте са свързани помежду сиОпределете крайната триизмерна форма, която протеинът ще приеме и следователно, също и биологичната "функция" на протеина. Много протеини могат, в клетъчна среда, спонтанно и често бързо да приемат окончателната си форма в процес, наречен сгъване на протеини. За да гледате кратко (четири минути) въвеждащо видео за протеинаструктураНатисни тук.

Протеинова структура

Можем да опишем протеиновите структури чрез четири различни нива на структурна организация, наречени първични, вторични, третични и кватернерни структури. Тезиса представени накратков следващите раздели.

Първична структура

Уникалната последователност от аминокиселини в полипептидната верига е нейната първична структура (Фигура 1).Аминокиселините в тази верига са свързаниедин към друг чрез серия от пептидни връзки.Често се споменава веригата от аминокиселинидо като а полипептид (множество пептиди).

Фигура 1.Тук е изобразена първичната структура на протеинакато "мъниста на връв" с обозначения N и C край. Редът, в който ще прочетете тази пептидна верига, ще започне с N края като глицин, изолевцин и т.н. и завършва с метионин. Източник: Erin Easlon (собствена работа)

Порадиобщата гръбначна структура на аминокиселините, полученият гръбнак на протеина има повтарящ се -N-Cα-C-N-Cα-C- модел, който можеда бъдат идентифицирани леснов модели с атомна разделителна способност на протеинови структури (Фигура 2). Знайте, че една от учебните цели за този клас е да разгледате модел като този по-долу и да идентифицирате гръбнака от атомите на страничната верига (например да създадете лилава следа и синьо оцветяване, ако няма такива). Това можебъде направеночрез намиране на -N-Cα-C-N-Cα-C- модел. Друга учебна цел за този клас е, че можете да създавате чертежи, които моделират структурата на типичен протеинов гръбнак и неговите странични вериги (известен още катопроменлива група, R група). Тази задача може да бъдезначителноопростено, ако не забравяте да стартирате своя модел, като първо създадете -N-Cα-C-N-Cα-C- модел и след това попълване на групите променливи.

Фигура 2. Модел на къс 3 аминокиселини дълъг пептид.Атомите на гръбнака са оцветенив червено.Променливите R групи са ограденив светло синьо. Лилава линия проследява гръбнака от N-края (началото) до C-края (край) на протеина. Човек може да идентифицира (в зелено) повтарящото се -N-Cα-° С-N-Cα-° С- подреден модел, като следвате лилавата линия от началото докрайи изброяване на атомите на гръбнака в реда, в койтоте се срещат. Приписване:Марк Т. Facciotti (собствена работа)

Вторична структура

Поради специфичната химия на пептидната връзка, гръбнакът между съседни алфа-въглеродни атоми образува силно плоска структура (Фигура 3). Това означава, че всички атоми, свързани с розовия четириъгълник, лежат в една и съща равнина. Поради това полипептидът е структурно ограничен, тъй като може да се случи много малко въртене около самата пептидна връзка. По-скоро се случват ротации около двете връзки, простиращи се далеч от алфа въглеродите. Тези структурни ограничения водят до два често наблюдавани модела на структура, коитоса свързанис организацията на самия гръбнак.

Фигура 3.Изобразена е пептидната връзка между две аминокиселини. Защрихованият четириъгълник представлява равнинна природа на тази връзка. Приписване:Марк Т. Facciotti (собствена работа)

Ние наричаме тези модели на структурата на гръбначния стълб вторична структура на протеина. Най-често срещаните вторични структурни модели, възникващи чрез ротации на връзките около всеки алфа-въглерод,са α- спирала, β-лист и цикъл структури. Както подсказва името, α- спираласе характеризирачрез спираловидна структура, направена чрез усукване на гръбнака. В β-sheet всъщност е асоциацията между две или повече структури, наречени β- нишки. Ако ориентацията (N-края към C-края посока) на две асоциирани β- нишкиса ориентиранив същата/успоредна посока, получената β-листе наречена успоредно β-лист. Междувременно, ако двама се асоциират β- нишкиса ориентиранив противоположни/антипаралелни посоки, получената β-листе нареченан антипаралелен β-лист. В α-спирала и βИ двата листа са стабилизирани от водородни връзки, които се образуват между гръбначните атоми на аминокиселини близо един до друг. Кислородният атом в карбонилната група от една аминокиселина може да образува водородна връзка с водороден атом, свързан с азота в аминогрупата на друга аминокиселина. Примковите структури се отнасят до всички вторичниструктура(например гръбначна структура), които не могатбъде идентифициранкакто и двете α-спирала или β-лист.

Фигура 4. Вα-спирала иβ-лист са вторични структури на протеиникоито се стабилизират чрез водородна връзкамежду карбонилни и аминогрупи в пептидния гръбнак. Обърнете внимание как водородните връзки в алфа-спирала възникват между аминокиселини, които са относително близки една до друга (на около 4 аминокиселини една от друга в аминокиселинната верига), докато взаимодействията, които се случват вβ-листове могат да се появят между аминокиселини, които са много по-далеч една от друга във веригата.

Третична структура

Елементите на гръбнака и вторичната структура допълнително ще се сгънат в уникална и относително стабилна триизмерна структура, наречена третична структура на протеина. Третична структура е това, което обикновено свързваме с "функционалната" форма на протеин. На фигура6 са показани два примера за третична структура. И в двете структури протеинъте абстрахиранв "карикатура", която изобразява полипептидната верига като единична непрекъсната линия или лента, проследяваща пътя между алфа въглеродни атоми на аминокиселини, свързани една с друга чрез пептидни връзки - лентата проследява гръбнака на протеина (Фигура 5).

Фигура 5. Как протеинови "карикатурни" фигуриса нарисувани. Протеиновите карикатури (като тези, показани на фигура 6) са може би най-честото представяне на триизмерна протеинова структура. Тези анимационни модели ни помагат да визуализираме основните характеристики на протеиновата структура, като проследяваме пътя от един алфа-въглерод до следващия по протежение на полипептидния гръбнак.Това е изобразенокато дебела лилава линия. В по-дълъг полипептид тази линия ще продължи и ще се присъедини към следващия алфа въглерод до края на полипептидабеше достигната. Въпреки че тези модели ни позволяват да визуализираме общата структура на протеин, те пропускат много детайли на молекулярно ниво.

Лентата, създадена чрез свързване на алфа-въглеродни консервибъде нарисуванакато обикновена непрекъснаталинияили можебъде подобреначрез уникално представяне на вторични структурни елементи. Например когаанα- спиралае идентифициран, спиралатаобикновено се подчертаваотакцентиране/разширяване на лентата, за да изпъкне спираловидната структура. Когатоβ- нишка присъства, лентатаобикновено се разширяваиСтрелаобикновено се добавядо C-терминалния край на всекиβ-нишка - стрелката помага да се идентифицира ориентацията на полипептида и далиβ-листовете са успоредни или антипаралелни. Тънката лента, свързващаα-спирала иβ-нишки елементи се използват за представяне на бримките. Примките в протеините могатбъде силно структуриранаи играят важна роля във функцията на протеина. Те не трябвада бъде третиранлеко или отхвърлени като маловажни, защото в името им липсва гръцка буква.

Фигура 6. Примери за третични структури на протеини.Вторичните структурни елементи са оцветеникакто следва:β-лист - жълт,α-спирала - червена; контур - зелен. В панелаАструктура на протеин гама кристалин (PDBID 1a45) - протеин, открит в окото на гръбначното -е изобразен. Този протеине съставендо голяма степен отβ-лист и бримки. В панел B структурата на протеин триоза фосфат изомераза (PDBID 1tim) - протеин, открит в гликолитичния път -е съставеннаβ-лист,α-спирала и бримки, свързващи вторичния структурен елементментове. Приписване:Марк Т. Facciotti (собствена работа)
Кристалин (PDBID 1a45)Триоза фосфат изомераза (PDBID 1tim)

Третичната структура е продукт на много видове химични взаимодействия между аминокиселинни R групи, атоми на гръбнака, йони в разтвор и вода. Тези връзки включват йонни, ковалентни и водородни връзки и взаимодействия на Ван дер Ваалс. Например, йонни връзки могат да се образуват между различни йонизиращи се странични вериги. Може, например, да бъде енергийно благоприятно отрицателно заредена R група (например аспартат) да взаимодейства с положително заредена R група (например аргинин). Полученото йонно взаимодействие може след това да стане част от мрежата от взаимодействия, която помага за стабилизиране на триизмерната гънка на протеина.За разлика от това, Ргрупи с подобни заряди вероятно ще бъдат отблъснати една от друга и следователно е малко вероятно да образуват стабилна асоциацияпо този начиннеблагоприятно отношение към структура, която би включвала тази асоциация. По същия начин, водородни връзки могат да се образуват между различни R групи или между R групи и атоми в гръбнака.Тези водородвръзките могат също да допринесат за стабилизиране на третичната структура на протеина.В някои случаиковалентни връзки могат да се образуват и между аминокиселините. Най-често наблюдаваната ковалентна връзка между аминокиселините включва два цистеина исе наричадисулфидна връзка или дисулфидна връзка.

И накрая, свързването на функционалните групи на протеина с водата също помага за стимулиране на химически асоциации, които спомагат за стабилизиране на крайната протеинова структура. Взаимодействията с вода могат да включват образуването на водородни връзки между полярните функционални групи върху протеиновите и водните молекули. може бипо-важно,обаче е стремежът на протеина да избягва поставянето на твърде много хидрофобни функционални групи в контакт с вода. Резултатътна това желаниеизбягването на взаимодействия между вода и хидрофобни функционални групи означава, че по-малко полярните странични вериги често ще се свързват една с друга далеч от водата, което води до някои енергийно благоприятни взаимодействия на Ван дер Ваалс и избягване на енергийни санкции, свързани с излагането на неполярните странични вериги на вода. Енергийната санкция е толкова висока за "излагане" на неполярните странични вериги на вода, че тези групи се погребват далеч от водатасмята се, чеда бъде един от основните енергийни двигатели на протеиновите сгъваеми и стабилизиращи сили, държащи протеина заедно в неговата третична структура.

Фигура 6. Третична структура на протеинитесе определячрез различни химични взаимодействия. Те включват хидрофобни взаимодействия, йонни връзки, водородни връзки и дисулфидни връзки. Това изображение показва сплескано представяне на протеин, сгънат в третична структура. Без сплескване, този протеин би бил кълбовидна 3-D форма.

Кватернерна структура

В природата функционалните форми на някои протеинисе образуватчрез тясното свързване на няколко полипептида. В такива случаи отделните полипептиди са известни също като субединици. Когато функционалната форма на протеин изисква сглобяването на две или повечесубединициние наричаме това ниво на структурноорганизацияна протеина кватернерна структура. И отново, комбинации от йонни, водородни и ковалентни връзки заедно с асоциации на Ван дер Ваалс, които възникват чрез "погребването" нахидрофобнигрупа в интерфейсите между субединиците спомагат за стабилизиране на кватернерните структури на протеините.

Фигура 7.Могат да се наблюдават четирите нива на протеинова структурав тези илюстрации.
Източник: Модификация на работата от Националния институт за изследване на човешкия геном

Възможна NB дискусия Точка

Ако 1° структурата на протеин кодира неговата 3° структура, как можеш да обясниш очевидните противоречия, които откриваме (1) протеини в природата, които имат много сходни 3° структури, въпреки че имат по-малко от 30% идентичност на аминокиселинната последователност (подобните структури не подобни последователности) и (2) докато по-рядко, други двойки протеини, които споделят по-висока идентичност на аминокиселинната последователност, но не са структурно сходни (подобни последователности с различна структура)? Какви видове идеи симулират тези наблюдения?


Денатурация

Катобеше описано по-рано, всеки протеин има своя уникална структура, коятосе провеждазаедно чрез различни видове химични взаимодействия. Ако протеинът е подложен на промени в температурата, pH или излагане на химикали, които променят естеството на или пречат на асоциациите между функционалните групи, вторичните, третичните и/или кватернерните структури на протеина могат да се променят, въпреки че първичната структура остава същото.Този процес е известенкато денатурация. Докато в епруветката денатурацията често е обратима, в клетката процесът често може да бъде на практикацели, необратимо, което води до загуба на функция и евентуално рециклиране на аминокиселините на протеина. Устойчивостта на натоварвания от околната среда, които могат да доведат до денатурация, варира между протеините, открити в природата. Например, някои протеини са изключително устойчиви на високи температури;занапример, бактериите, които оцеляват в горещите извори, имат протеини, които функционират при температури, близки до точката на кипене на водата. Някои протеиниса способни даиздържат на много киселинно, ниско pH,заобикаляща средана стомаха.Междувременнонякои протеини са много чувствителни към органични разтворители, докатодруги могат да се намеряткоито са забележително толерантни към тези химикали (последните са цененизаизползвайте вразлични промишлени процеси).

И накрая, докато много протеини могат да образуват своитетриизмеренструктуринапълносами по себе си,в много случаипротеините често получаватпомощв процеса на сгъване от протеинови помощници, известни като придружители (или шаперонини), които се свързват с техните протеинови цели по време на процеса на сгъване.Придружителите са мисленида действа чрез минимизиране на агрегирането на полипептиди в нефункционални форми – процес, който може да се случи чрез образуването на неидеални химични асоциации.