Информация

Как се намалява енергията на активиране в ензим, като просто се ориентират реагентите по -близо един до друг?

Как се намалява енергията на активиране в ензим, като просто се ориентират реагентите по -близо един до друг?


We are searching data for your request:

Forums and discussions:
Manuals and reference books:
Data from registers:
Wait the end of the search in all databases.
Upon completion, a link will appear to access the found materials.

Ако енергията на активиране е намалена, силата на свързване е намаляла. Как чистото ориентиране на реагентите по -близо един до друг намалява енергията на активиране в протеин? Единственото, за което се сещам, е стерично напрежение.


Енергията на активиране се намалява не само чрез ориентиране на субстрата, но и чрез стабилизиране на преходното състояние.

Според модела на индуцирано прилягане много ензими показват по -висок афинитет на свързване към преходното състояние на субстрата.


Биохимични реакции, енергия и ензими

Изтеглете видеоклипа от iTunes U или интернет архива.

Просто исках да прекарам първите няколко минути в изчистване на три проблема. Нито един не е основен концептуален проблем, но ние обичаме да се фокусираме върху детайлите и да ги правим правилно, да ги правим правилно и тук.

Първо, миналия път обърках реакция, която описва защо РНК е алкална лабилна, т.е., ако имаме високо pH, ние наричаме това алкално pH или алкално pH, всъщност, за да използваме прилагателното. И казахме, че хидроксилните групи могат да причинят разцепването на фосфодиестерните връзки на РНК, но не и на ДНК. Начинът, по който описах това, е, че алкалната група причинява образуването на този петчленен пръстен точно тук, два въглерода, два кислорода и фосфат. И това в крайна сметка се решава до тук, където вече няма връзка с рибонуклеозид монофосфата по -долу. И аз го нарисувах така, без кислород, и това е не-не, защото всъщност, и както мнозина от вас разбраха, това се връща към двуглавен хидроксил. Така че, имайте предвид, че има грешка. Има и няколко други грешки. Например в учебника ви създава впечатлението, че когато полимеризирате нуклеинови киселини, за това използвате монофосфат.

И ако сте слушали лекцията ми последния път, това няма никакъв смисъл, защото трябва да инвестирате енергията на трифосфат, за да създадете достатъчно енергия, за да генерирате достатъчно енергия за полимеризацията. Там учебникът е неправилен.

Учебниците се пишат от хора, за добро или лошо, и като такива, както всичко останало, те са смъртни и грешни. Истината е, че когато полимеризирате ДНК или РНК, имате нужда от един от четирите рибонуклеозидни или дезоксирибонуклеозидни трифосфати, за да дарите енергията, която прави възможна тази полимеризация.

И моля, имайте предвид, че това е грешка в книгата. Припомнете си, както казах миналия път, факта, че АТФ наистина е валутата на енергията в клетката и че нейната енергия се съхранява и навива в тази скована пружина, където взаимното електростатично отблъскване между трите отрицателно заредени фосфати носи със себе си огромна потенциална енергия.

И част от тази потенциална енергия може да бъде реализирана по време на синтеза на полимеризация на нуклеинови киселини чрез разцепване на тази връзка тук. Човек също може да генерира потенциална енергия, като разцепи тази връзка тук. Това е алфа, бета и гама-фосфат. И разцепването на двете може да създаде значителна енергия, която от своя страна, както ще посочим скоро, може да бъде инвестирана в други реакции. Реакцията на полимеризация. Втори момент, който бих искал да ви кажа, е следното и бихте казали, че това е някакво съвпадение. Валутата на енергия в клетката е АТФ, аденозин трифосфат, виждаме структурата му тук и това е един от четирите предшественика на РНК.

Така че една и съща молекула се използва в тези две различни привидно несвързани приложения. Първо, да се полимеризира, за да се получи РНК, където се съхранява и предава генетична информация.

Или алтернативно се използва тук в този контекст, за да служи като валута за енергия. Висока енергия като АТФ. ADP с малко по-ниска енергия. AMP монофосфат с още по -ниска енергия. И може да се запитате, почесайте главата си и кажете защо една и съща молекула се използва за тези две различни неща?

Всъщност има и други приложения на тези рибонуклеозиди, които също изглежда не са свързани със съхранението или предаването на генетична информация. И се смята, вероятно правилно, че причината, поради която една и съща молекула се използва за тези напълно различни приложения, е, че в началото на еволюцията на живота на тази планета наистина е съществувал доста малък брой биологични молекули. Всъщност, както ще споменем отново по -късно, вероятно е така, че първите организми не са използвали ДНК като геноми. При нас е вяра, че човек съхранява генетична информация в ДНК молекули.

И миналия път го намекнах съвсем изрично. Но фактът е, че вероятно е така, че първият организъм, първите предклетъчни форми на живот са използвали РНК като генетичен материал, РНК за съхранение на вещи, репликирайки РНК чрез двуверижни РНК молекули като начин за архивиране генетична информация. И едва по-късно, по време на еволюцията на живота на тази планета, кога това е било по-късно, не можем да кажем, но можеше да е било сто или двеста години по-късно. Очевидно, ако говорим за произхода на живота от преди 3 до 3,5 милиарда години, не можем да локализираме това във времето много добре, но едва по -късно на ДНК е възложена задачата за съхранение, по стабилен начин, генетична информация. И като следствие, ние осъзнаваме още едно откритие, което е, че всички катализатори, за които ще говорим днес, ензимите, както ги наричаме, почти всички съвременни ензими са протеини. И преди говорихме за тях накратко. Но през последните 15 години, 20 години беше открито, че някои молекули на РНК също притежават способността да катализират определени видове реакции. Когато вземах биохимия, ако някой ми беше казал това, щях да се обадя в психиатричното отделение, защото това беше толкова странна идея.

Как молекулата на РНК може да катализира биохимичната реакция?

Той няма всички странични групи, от които човек се нуждае, за да създаде каталитичните места за реакции. Но сега осъзнаваме, въз основа на изследванията, които всъщност доведоха до присъждането на Нобелова награда преди около пет години, че молекулите на РНК са в състояние да катализират определени видове реакции. И това започва да ни дава представа как е възникнал животът на тази планета, защото молекулите на РНК може да са съхранили генетична информация, както казах по -рано, молекулите на РНК или техните предшественици като АТФ може да са били тяхната валута за съхраняване на високоенергийни връзки, като е посочен тук.

А молекулите на РНК може би са били първите ензими, катализиращи много от реакциите в най -примитивните форми на живот, които за първи път са съществували на тази планета. И затова казвам, че с развитието на живота през първите сто или двеста милиона години, кой знае колко време отне, постепенно ДНК пое задачата да съхранява информация от РНК и постепенно протеините поеха работата на медиираща катализа, действаща като ензими, за да поеме работата от молекулите на РНК. Днес има определени рудиментарни биохимични реакции, които вярваме, че са реликви, ехо от началото на живота на земята, които все още се медиират от РНК катализатори. Смятаме, че те са връщане към тези много ранни стъпки, може би дори в предклетъчна форма на живот, където РНК е делегирана със задачата да действа като катализатор.

Днес ще се съсредоточим много върху целия въпрос за биохимичните реакции и въпроса за енергията. И това ни кара да осъзнаем, че наистина има два вида биохимични реакции.

Някои от вас може да са научили това отдавна.

Или ексергонични реакции, които освобождават енергия, които произвеждат енергия, докато протичат, или обратно, ендергонични реакции, които изискват влагане на енергия, за да продължат напред.

И така, тук, очевидно, ако това е високо енергийно състояние и говорим за свободната енергия на системата, което е един от начините да се изобрази на термодинамичен език колко енергия има в една молекула, ако отидем от висока енергия състояние до състояние на ниска енергия, тогава можем да нарисуваме това по този начин и можем да осъзнаем, че за да се спести енергия, енергията, която е присъща на тази молекула, енергията с висок потенциал се освобождава, докато тази топка или тази молекула се търкаля надолу по хълма. И следователно, реакцията дава енергия, тя е екзергонична. И обратно, ако искаме тази реакция да продължи, трябва да инвестираме безплатна енергия, за да я осъществим. Свободната енергия се случва по-често под формата на химически връзки, т.е. енергия, която може да бъде инвестирана, например, като се възползва от потенциалната енергия, съхранявана в този фосфодиестер, в тези фосфатно-фосфатни връзки, посочени вдясно тук.

Тук, между другото, е запълващият пространството модел на ATP само за ваша информация. Ето как всъщност би изглеждал в живота и това е начинът, по който всъщност го рисуваме.

След като казахме, че ако погледнем профила на свободната енергия на различни биохимични промени, тогава можем да ги изобразим отново по този много схематичен начин тук.

И, между другото, безплатната енергия се нарича G, свободната енергия на Гибс по името на Джозая Гибс, който е бил термодинамичен магьосник през 19-ти век в Йейл в Ню Хейвън. И тук това, което виждаме е, че промяната в свободната енергия между реагентите и продуктите се дава от делта G. Така че, по дефиниция, започваме реакцията с реагенти.

И завършваме в края на реакцията с продукти.

Като цяло, ако реакцията е ексергонична и ще продължи напред, тя освобождава енергия. Нетното освобождаване на енергия е посочено тук с делта G. Но по -често биохимичните реакции, които са енергийно благоприятни, които са екзергонични, всъщност не могат да се случат спонтанно.

Те не се случват спонтанно, защото по различни причини трябва да преминат през междинно състояние.

Което всъщност представлява много по-висока свободна енергия, отколкото притежават първоначалните реагенти. И тази по -висока свободна енергия, която те трябва да придобият, за да се придвижват по хълма и надолу в долината, се нарича енергията на активиране, енергията на активиране.

И следователно, ако трябва да доставям на тези реагенти енергия, например, да кажем, че трябва да загрея тези реагенти и следователно да им дам по -висока степен на топлинна енергия, която те биха могли да използват, за да се придвижат до тази висока енергия състояние.

Снабдих ги с безплатна енергия, като им дадох топлина.

Тогава те може да успеят да се придвижат до тук и след това да се търкулят надолу по хълма.

Но при липса на действително активно намеса и снабдяване с тази енергия, те ще останат точно тук и може да останат там в продължение на милион години, въпреки че по принцип, ако трябваше да стигнат до тук, биха били много по -щастливи по отношение на достигане на много по-ниско енергийно състояние. За да кажем очевидното, всички тези видове реакции искат да достигнат възможно най-ниското енергийно състояние. Но в реално време това не може да се случи, ако има висока енергия на активиране. Сега, какво правят ензимите?

Както винаги се радвам, че зададох този въпрос. Това, което правят, е, че намаляват енергията на активиране. И това в известен смисъл е очевидно и в един смисъл е фино, тъй като ензимите нямат влияние върху състоянието на свободната енергия на реагентите, те нямат влияние върху свободната енергия на продуктите. Всичко, което правят, е да намалят гърбицата и може да я намалят много значително.

И тъй като те го понижават значително, може да се окаже, че някои от реагентите тук могат, само чрез случайно придобиване на топлинна енергия, да могат да преминат през много спуснатата гърбица и да се спуснат надолу в това състояние точно тук. Сега реалната разлика в свободната енергия на Гибс е напълно незасегната.

Всичко, което се случва, е, че ензимът, намалявайки енергията на активиране, прави това възможно в реално време. Факт е, че в крайна сметка, ако се начертаят много видове реакции, много реакции, както е посочено тук, имат много висока енергия на активиране и затова ние го разглеждаме така. Но може да има и други реакции, които може да имат енергия за активиране, която изглежда така, почти нищо. И тези реакции могат да се случат спонтанно при стайна температура при липса на намеса от ензим. Например, да кажем, че говорим за карбоксилна група, която изпуска протон. Вече говорихме за това. Е, тази реакция се случва спонтанно при стайна температура. Не се нуждае от ензим, за да се случи. Това може да се случи, защото по същество няма енергия за активиране. Но по -голямата част от биохимичните реакции имат такава енергия на активиране и затова изискват подобно понижаване, за да се осъществи.

Сега нека си представим други версии на енергийния профил на реакцията.

И имайте предвид, че това, което показвам тук на абсцисата, е само ходът на реакцията. Можете да си представите, че всъщност не планирам времето. Говоря само за ситуация, в която отляво реакцията не се е случила, а отдясно се е случила. Можете ли да видите това там? Тогава няма да пиша там. Добре. Да видим дали това работи.

Момче, тук сме в 21-ви век и все още не сме го измислили.

ДОБРЕ. Всеки може да види това тук, нали? ДОБРЕ.

Така че, вижте. Нека си представим, че имаме реакция, която изглежда така, профил на реакция, който изглежда така, където тези две енергии всъщност са еквивалентни. ДОБРЕ? Опитах се да ги нарисувам.

Е, не са точно, но са почти на същото ниво. И да речем, че започваме с голям брой молекули точно тук. Сега, ако имаше ензим наоколо, ензимът би могъл да намали енергията на активиране и по този начин да направи възможно на молекулите да тунелират през този хълм и да се придвижат насам. Фактът, че когато една молекула стигне тук, тя има същата свободна енергия като там, означава, че катализаторът по принцип може също да улесни обратната реакция.

Какво имам предвид под обратна реакция? Имам предвид да вървим точно в обратната посока. И така, след като молекулите тук се образуват, влиянието на понижаването на енергията на ензима може да им позволи да се движат в двете посоки. И затова в крайна сметка ще имаме установяване на равновесие.

Ако тези две енергийни състояния са еквивалентни, тогава ще ви кажа, че 50% от молекулите завършват тук и 50% от молекулите завършват тук. И тук сега започваме да се борим между две различни независими понятия, скоростта на реакцията и равновесното състояние на реакцията.

Обърнете внимание, че ензимът няма никакво влияние върху равновесното състояние.

Тези две са при равни равни свободни енергии, състоянието на равновесие.

Дали енергийната бариера е толкова висока или е толкова висока, няма значение. Факт е, че ако ензимът направи възможно това движение напред -назад, крайното равновесно състояние ще бъде 50% от молекулите тук и 50% от молекулите там.

И следователно, ензимът наистина влияе само върху скоростта, с която протича реакцията. Ще се случи ли за микросекунда или ще стане след един ден или ще стане след един милион години?

Ензимът няма никакво влияние върху крайния краен продукт, който в този случай е равновесие.

Разбира се, има прост математически формализъм, който свързва разликата в свободните енергии с равновесието.

Тук може да имаме ситуация, при която 80% от молекулите се озовават в равновесие тук, а 20% се озовават тук. Или може да се окажем като състояние, при което 99. % от молекулите попадат тук и 0.

% от молекулите попадат тук. Но това крайно равновесно състояние по никакъв начин не се влияе от ензима. Те просто го правят в реално време. И следователно, за да повторя и повторя точка, която направих миналия път, ако повечето биохимични реакции трябва да се случат в реално време, т.е. в реда на секунди или минути, трябва да има ензим, за да се увери, че те се случват.

При липса на такъв ензим на неговото посредничество, това просто няма да се случи в реално време. Въпреки че по принцип е енергийно предпочитан. Така че, нека имаме това много предвид в хода на дискусиите, които се случват. И нека сега започнем да разглеждаме важна реакция на генериране на енергия в клетката, която се нарича гликолиза. Вече познаваме префикса гликол.

Глико се отнася до захар. И лизис, L-Y-S-I-S се отнася до разграждането на определено съединение. Няма да ви питам, нито някой друг в стаята ще ви помоли да запомните тази последователност от реакции. Но бих искал да го погледнете и да видите какви уроци за вкъщи можем да извлечем от това, каква мъдрост можем да научим от разглеждането на такава сложна поредица от реакции. Може би първото нещо, което можем да научим, е, че когато мислим за биохимичните реакции, не мислим за тях като за изолирани. Тук говоря за, например, в този случай бих могъл да говоря за A плюс B към C плюс D и може да има обратна реакция за постигане на равновесие.

И ние просто изолираме тази проста реакция от всички останали около нея.

Но в реалния свят в живите клетки повечето реакции са части от много дълги пътища, където всяка от тези стъпки тук показва една от другите, стъпка в пътя. Това, което ни интересува тук, е как глюкозата, която рекламирах преди две лекции като важен източник на енергия, всъщност се разгражда.

Как клетката събира енергията, която е присъща на глюкозата, за да генерира, наред с други неща, АТФ, за който многократно сме казвали, че е енергийната валута? АТФ се използва от стотици различни биохимични реакции, за да ги осъществи.

Тези други биохимични реакции са ендергонични, те изискват влагане на енергия и почти неизменно, но не неизменно, но почти неизменно клетката ще сграбчи молекула АТФ, разграждайки я обикновено до AMP или ADP.

И след това, използвайки енергията, получена от разграждането на АТФ, тя ще инвестира тази енергия в ендергонична реакция, която в противен случай няма да се случи. И така, тук стигаме до идеята, че може би чрез инвестиране на енергия в реакция, равновесието се измества. Защото чрез инвестиране на енергия всъщност клетката е в състояние да понижи състоянието на свободна енергия между тези две.

И това прави възможно тяхното равновесие да бъде много по -благоприятно.

Нека да разгледаме този гликолитичен път. Очевидно гликолитичният се отнася до гликолиза. И тук започваме с глюкозата.

Изчертаваме го плоска, а не кръгла структура, за която говорихме миналия път.И нека отново да разгледаме какво се случва тук, не защото някой иска да запомните това, а защото някои от детайлите сами по себе си са много илюстративни.

Целта на това упражнение е да създаде АТФ за клетката, но първата стъпка в реакцията всъщност е напълно контрапродуктивна. Вижте първото нещо, което се случва. Първото нещо, което се случва, е, че клетката инвестира молекула АТФ за производството на глюкозо-6-фосфат.

Рекламирах целта на това да се генерира АТФ от ADP, аденозин дифосфат. Но първото нещо тук, това е ендергонична реакция, при която клетката инвестира енергия, за да създаде тази молекула тук. Така че това няма смисъл.

Но привидно трябва да има смисъл, на едно или друго ниво, защото ти и аз, всички сме тук и всеки в тази стая, поне този момент е метаболитно активен.

Добре. Тук имаме молекула глюкоза-6-фосфат. И това може да изомеризира.

Виждате ли, ето глюкоза-6-фосфат, фруктоза-6-фосфат.

Истината е, че тук няма реакция на окислително намаляване. Това е просто изомеризация.

И тази молекула и тази молекула са на практика в едно и също състояние на свободна енергия. Случва се техният профил да изглежда много като този, който ви нарисувах преди. Енергийният им профил ще изглежда така. И човек се нуждае от ензим, за да го понижи, но няма енергия, която да се инвестира в превръщането на един в друг, защото те са много сходни молекули и следователно несравними състояния на свободна енергия. Сега погледнете следващата стъпка.

Следващата стъпка е отново един явно напълно контрапродуктивен начин за генериране на енергия. Защото отново АТФ, гама-фосфатът, неговата енергия се инвестира в създаването на дефосфорилирана хексоза, фруктоза 1, 6-дифосфат, където числата очевидно се отнасят до идентичността на въглерода.

И сега имаме дефосфорилирана молекула фруктоза.

И тук всъщност можете да видите как изглеждат триизмерните, какво бихме си представили по-близо до това как изглеждат триизмерните структури на тези молекули. И не бива да се фокусираме този път върху това дали е това или това. За всички практически цели, нека просто се съсредоточим върху този път тук. И тук за първи път сега се случва, че тази хексоза се разгражда на две триози, т.е. на две три въглеродни захари.

И това е леко екзергонична реакция.

Получава се, става без влагане на енергия.

И отново има ензим, който е необходим, за да го катализира. Но нека бъдем наистина ясни сега.

Сега трябва да проследим съдбата на две молекули.

Първата триоза и втората триоза. Те имат различни имена, но няма да се фокусираме върху имената. Едно нещо, което забелязвате при тези триози, е, че те лесно могат да се конвертират.

Още веднъж можем да си представим, че имаме ситуация, която изглежда така. Те се въртят напред -назад.

И следователно, за всички практически цели от наша гледна точка, тези две са еквивалентни, защото могат да се обменят практически мигновено един с друг. Досега всъщност сме изразходвали енергия. Не сме събирали енергия. Но, имайте предвид, старата икономическа диктума, че трябва да инвестирате пари, за да печелите пари.

И това е, което се случва тук. Първото нещо, което се случва, е, че имаме реакция на окисление. Какво представлява окислителната реакция?

Искаме да премахнем някои електрони, чифт електрони от тази конкретна триоза, 3 -та въглеродна захар.

И като премахнем чифт електрони, ние даряваме електроните от NAD+ на NADH. И тук тези структури са дадени във вашата книга. Но се оказва, че NADH е, че електроните се изтеглят от триозата и се използват за редуциране на NAD+ до NADH.

Имайте предвид, че в една окислителна реакция една молекула, която се окислява, се лишава и се отказва чифт електрони.

Другата редуцирана молекула, в този случай NAD, придобива двойка електрони. И можете да се съсредоточите, ако искате, върху заряда на тези молекули, една или друга. Но имайте предвид, че в тези реакции на окислително редуциране, независимо дали е плюс заредено или минус заредено, няма значение. Истинското име на играта е електроните. Забравете за протоните, независимо дали има плюс заряд или е неутрален. Истинското име на играта тук е, че два електрона се използват за намаляване на тази молекула до това.

Между другото, трета грешка, която забравих да ви кажа преди, има двойна връзка в един от пиримидините в книгата, която няма никакъв смисъл. Който го намери, получава награда, но никой все още не е разбрал каква е наградата. Така че тази двойна връзка се намалява. Тук виждате разликата между това и това. Оказва се, че този NADH е молекула с висока енергия. Уличната стойност на NADH е три АТФ, т.е.в митохондриите NADH може да се използва за генериране на три АТФ и това си струва нещо. И така, NADH самостоятелно е молекула с висока енергия. Не може да се използва за толкова много неща, но може да бъде изтеглено в митохондриите, където се превръща в три АТФ.

И така, ние казваме, добре, ние започваме да печелим малко пари от тази инвестиция, защото всъщност направихме тези NADH.

Вижте точно тук. Защо казваме две NADH?

Защото има две триози, с които работим, и всяка една от триозите ви дава NADH. Така че всичко, което се случва след това, започвайки от върха тук, сега е двойно, защото разглеждаме паралелното поведение на две еднакви три въглеродни захари.

И така, тук досега сме генерирали по принцип шест АТФ.

Колко инвестирахме вече до този момент? Две.

Инвестирахме две, но събрахме шест. Вече започваме да правим малко пари, защото ви казах, че уличната стойност на NADH е три ATP на черния пазар. Добре, така че какво се случва след това?

Следва още едно хубаво нещо. Всяка от триозите може да накара всяка от триозите да генерира молекула АТФ от ADP. какво става тук?

Оказва се, че този фосфат тук всъщност е в доста високо енергийно състояние, в немалка степен поради електронно-отрицателното отблъскване. И като премахнем този фосфат от този високоенергиен фосфат, отстранен от тази молекула тук, чието име ще пренебрегнем, ни позволява да фосфорилираме АТФ.

И тъй като има два триоза, които се преобразуват, ще получим два ATP. Така че на практика сега сме в действителност напред. Започнахме да инвестираме две, получихме шест обратно от NADH и връщаме две тук.

И така, направихме две ATP. Това е нещо добро. Имайте предвид, че АДФ е с по -ниска енергия, АТФ е с висока енергия. Отново имаме изомеризация, при която тези две молекули са в сравними състояния тук и тук, където фосфатът просто прескача до това състояние. И това хидролизира спонтанно и получаваме тази молекула точно тук, фосфоенолпируват в края.

И за пореден път събираме два АТФ, по един АТФ от всеки от триозите. И в края на тази реакция се озоваваме с пируват. И ще кажете, че това е страхотно, защото инвестирахме два ATP, събрахме четири, плюс получихме шест от NADH, нали? Два NADH, всеки NADH ни дава по три, така че нека направим аритметиката. Нека направим баланса. Инвестирахме за начало с една глюкоза, инвестирахме два АТФ. Това беше рано. Тогава възвръщаемостта беше първо два NADH, за които казах, че са равни на шест ATP. Защото NADH струва три АТФ.

Това засега е добре. И сега впоследствие направихме четири ATP, така че нетната доходност изглежда доста полезна. Шест плюс четири е десет минус две, печалба от осем АТФ от една молекула глюкоза.

Може да кажете, че е страхотно, но има разтриване.

Има уловка. Ако гликолизата се случва в отсъствието на кислород, ако това се случи, тогава имаме проблем тук, защото единственият начин, по който тези NADHs могат да генерират АТФ, е ако има кислород наоколо, за да вземе тези електронни двойки и да ги използва за намаляване на кислородната молекула . Това е, между другото, част от причината да дишаме. Имайте предвид, че когато генерирате NADH от NAD молекула, трябва да регенерирате NAD.

Не можете просто да натрупате все повече и повече NADH. Трябва да регенерирате NAD. И следователно, този NADH, с техните електронни двойки, електронните двойки трябва да бъдат изхвърлени. Трябва да регенерирате NAD. Не можете просто да правите все повече и повече от това. И така, как клетките се отърват от него?

Е, как се отърват от него е просто.

Взимате електронните двойки и ги нанасяте върху кислорода и това наистина се нарича горене. И получавате много енергия от това. Но какво ще стане, ако всичко това се случва анаеробно?

Анаеробно означава, че реакцията протича при липса на кислород.

Е, ако имате мая, която расте 14 фута под земята, това се случва анаеробно. Ако имате мая, която ферментира в голямо буре, за да направите вино или бира, това също вероятно се случва анаеробно. Ако започнете да бягате в спринт от 100 ярда, или да речем, че трябва да избягате една миля, тогава първоначално има достатъчно кислород, има много кислород наоколо, за да можете да се отървете от тези NADH и да изхвърлите електроните, върху които са придобили кислородната молекула. И това е добре.

Това си струва много, защото всъщност това, което правите, е, че приемате кислород и водород и ги изгаряте заедно.

И това е страхотно. Но когато започнете да тичате по улицата, скоро доставката на кислород към мускулите ви ще се изчерпи и скоро голяма част от производството на енергия в мускулите ви се случва анаеробно. Защо? Тъй като не можете да получите достатъчно бързо кислород към мускулите си и следователно за определен период от време започвате да усещате това усещане за парене в мускулите си, защото не се случва окисляване на NADH. Вместо това тези NADH се регенерират по друг начин. Как се регенерират? Електронните двойки на NADH трябва да се хвърлят обратно върху тази молекула точно тук, пируват. Те не се използват за производство на АТФ, защото не могат да бъдат използвани за производство на АТФ, защото наоколо няма кислород, който да приеме електронните двойки, които тези NADHs са придобили.

И така, какво се случва с тези ценни NADH?

При анаеробни условия това не се случва.

Вместо това се използват тези NADH, техните електрони са дарени на нашия приятел пируват тук, тези три въглеродна захар.

И какво се случва, когато те се дарят обратно на пирувата, за да се регенерира NAD, имате нужда от повече NAD, които да вземете, за да използвате по -късно в реакцията, за да използвате отново в друга реакция.

Когато дарите електроните от NADH обратно на пируват, какво се случва? Получавате млечна киселина. Млечната киселина е това, което кара мускулите ви да изгарят, когато бягате много бързо и не можете да вкарате достатъчно кислород в тях, за да започнете да изгаряте NADH.

Така че, вместо да се използва NADH за генериране на АТФ, той се отклонява за производство на млечна киселина. Това в известен смисъл е добро, защото регенерирате NAD.

Защо трябва да регенерирате NAD? Защото имате нужда от много NAD наоколо за по -ранните стъпки в реакцията. Имайте предвид, че в началото на реакцията имате нужда от NAD тук. Ако не го регенерирате, тогава гликолизата спира. Така че, въпреки че правите NADH и това е нещо добро по принцип, на практика трябва да се рециклира.

И ако не се рециклира, за да се направи повече нов NAD, за да позволи тази стъпка да се случи, тогава цялата гликолитична реакция ще се изключи и вие сте в бъркотия. Въпреки това, за съжаление, при липса на кислород, единственият начин да се рециклира това е да се изхвърлят тези електрони не върху кислород, който е богат на енергия, а обратно върху пирогроздна киселина, създавайки млечна киселина.

Така че намалявате тази връзка точно тук. Така че получавате CH, COH. Тази връзка тук се намалява и получавате млечна киселина.

И така, вместо карбонилна връзка тук имате CH и COH точно тук, това е редукционна реакция. И сега можете да регенерирате NAD. И сега казваш, че това е страхотно нещо. Но имайте предвид, че сега цялата гликолитична реакция, колко е нашата нетна печалба сега? Преди аз злорадствах за факта, че направихме осем АТФ, ние събрахме осем АТФ от това. Към какво се връщаме сега?

Какъв е целият нетен доход сега? Е, ТП не могат да отговорят.

Това е две, защото инвестирахме две, а излязохме четири.

И то само две. Сега, защо това е толкова интересно?

Е, до преди около шестстотин милиона години в атмосферата нямаше толкова много кислород. А при липса на кислород това е почти единствената реакция, която може да се използва за генериране на енергия. И преди около шестстотин милиона години все повече кислород от фотосинтезата се изхвърля в атмосферата.

И скоро кислородът стана достъпен за организми като нашите предци.

И тогава те всъщност биха могли да започнат да рециклират този NADH по много по -продуктивен начин. И в резултат на това случилото се, вместо гликолизата да даде две, бихме могли да стигнем до тази теоретична осмица, защото NADHs вече могат да депонират своите електрони върху кислород, което е много по -изгодно.

Всъщност току-що ви казах, че при липса на кислород можете да създадете само две АТФ. Ще ви кажа, без да ви го предоставя, че в присъствието на кислород можете да направите 34 АТФ.

И 34 е, можем да се съгласим, много по -добър от два в присъствието на кислород. Висшите форми на живот не могат да се развият, докато този много по -ефективен начин за генериране на енергия не стане достъпен. И следователно, ако нашите предци, които са живели повече от шестстотин милиона години, са били много мудни и не са били много умни, причината, поради която са били мудни и не са били много умни, е, че не са могли да генерират енергията, която е необходимо за ефективно стимулиране на метаболизма.

Метаболизмът, анаеробният метаболизъм, т.е.

., възникващи при липса на енергия, е изключително неефективно.

Просто не става много добре. Какво всъщност се случва, ако имаме кислород наоколо? Е, това, което се случва, е нещо подобно. Взимаме пирувата, който е продукт на гликолизата и който е този много по -примитивен път, и го изхвърляме в митохондриите. И сега ние генерираме чрез този цикъл тук, който не ви моля да запомните, моля, не правете това. Ние генерираме реакциите, които преминават оттук, и ни довеждат до този добив от 34 АТФ на глюкоза. И същността на цикъла на лимонената киселина, която се случва в митохондриите, имайте предвид, че митохондриите изглеждат така.

Имайте предвид, че митохондриите са наследници на бактерии, които са паразитирали в цитоплазмата на клетките вероятно преди 1,5 милиарда години.

Но ако сега погледнем какво се случва в митохондриите, пируватът, който генерирахме в цитозола, в разтворимата част на цитоплазмата, сега се изпомпва в митохондриите и има цяла поредица от реакции, които протичат тук, което отнема това три въглеродна захар. Първото нещо, което се случва, е, че въглеродът се изпарява. Въглероден диоксид, който се отделя.

Сега стигаме до две въглеродни захари. След това тези две въглеродни захари се добавят към четири въглеродна захар и постепенно се окисляват.

И като се окисли какво се отдели? Е, това, което се отделя е например, има NADH, който е отделен, има ATP.

Вижте, има NADH, който е отделен. Ето един NADH, който е отделен.

Ето един братовчед на NADH. Нарича се FADH, който отново генерира молекула с висока енергия. Отново въглеродните молекули се окисляват, електроните се отстраняват и се използват за създаване на тези високоенергийни молекули, FADH и NADH.

Между другото, FADH, братовчед на NADH, струва само два ATP на свободния пазар. Като има предвид, че NADH, както ви казах многократно, струва три. И докато съберем всички NADH, генерирани от това циклиране, и въглеродните диоксиди, които се отделят, в края на този цикъл тук започваме с два въглерода, добавяме го към четири и получаваме шест въглеродна молекула .

Тук изхвърляме малко въглероден диоксид и се връщаме към четири въглеродни захари. Добавете още две, увеличете до шест въглерода. Отидете отново наоколо, завъртете се около волана. И всеки път, когато правим това, генерираме много NADHs, генерираме много FADHs и генерираме много ATP. Във всички случаи това са изключително печеливши реакции, просто защото NADH и FADHs могат да се използват в митохондриите за генериране на АТФ. Така че, нека да разгледаме енергийния профил на цялото нещо. Сложете всичко заедно. Тук започнахме в началото и това е краят на гликолизата, нали? И така, сега добавяме енергийните профили на цялата последователност от реакции, съставляващи гликолиза, която започва тук и завършва точно тук, защото пируватът, както си спомняте, е продукт на гликолизата, първата стъпка. Цикълът на Кребс се случва или понякога се нарича цикъл на лимонена киселина. Така че, нека направим тези думи направо. Цикъл на лимонена киселина, защото това е един от циклите или понякога се нарича цикъл на Кребс на името на човека, който наистина го е открил, Кребс.

Цикълът на Кребс започва тук. Виждате как засенчването се променя от пируват. И тук отиваме чак там. А сега нека разгледаме какво се случва по отношение на енергийния обмен.

Припомнете си, че в началото трябваше да инвестираме АТФ, за да повишим енергийното състояние до тук. Ние инвестирахме АТФ на този етап точно тук, а след това започнахме да си връщаме някои.

Получихме тези два NADH, по един NADH, идващ от всяка от трите въглеродни захари. Тук имаме още АТФ и имаме още АТФ тук, но тези НАДН не могат да бъдат използвани продуктивно за генериране на АТФ в отсъствието на кислород, но в присъствието на кислород сега можем да започнем да ги използваме много изгодно. Всеки от тях произвежда три АТФ и всеки от тях очевидно прави АТФ. И тогава нека да видим какво се случва в митохондриите. Имайте предвид, че тук е границата между цитозола, цитоплазмата и митохондриите.

Тук всъщност се използва кислородът и тук генерираме всички тези NADHs, тук и тук, FADH. И продължавам да твърдя, и все още е вярно, въпреки факта, че продължавам да го казвам, че тези NADH могат да бъдат превърнати в АТФ и след това АТФ могат да бъдат разпръснати, предадени в цялата клетка, където след това се използват инвестирани при ендергонични реакции.

Тук виждаме всички тези NADH. И погледнете цялостната промяна в безплатната енергия. Първоначалните стъпки в гликолизата всъщност не се възползваха. Глюкозата притежава почти 680 килокалории на мол енергия. Тук горе е доста високо. Но докато стигнем оттук надолу, има огромно освобождаване на енергия, тя се събира под формата на тези молекули, които след това се реинвестират.

При липса на кислород цялата тази процедура може да премине само от тук надолу. И много от този спад от шест на седем е безполезен, защото трябва да реинвестираме този NADH.

Всъщност те не могат да се използват за генериране на повече АТФ, както многократно съм казвал.Това в крайна сметка означава, че можем да генерираме огромно количество енергия под формата на тези свързани реакции. Като казахме това, нека всъщност да разгледаме какво се случва вътре в митохондриите.

Вътре в митохондриите всъщност има различни физически отделения. Виждате ли синьото пространство там, междумембранното пространство, сините пространства там? Матрицата е от вътрешната страна.

Междумембранното пространство е между двете, вътрешната и външната мембрана, а отвън е цитоплазмата. Външната мембрана, вътрешната мембрана, между нея. И така, вижте какво всъщност се случва в митохондрията. Тези NADH се използват за изпомпване на протони от вътрешното пространство на митохондриона в междумембранното пространство. Не ви показвам, че това се случва.

Но ще трябва да ми вземете думата. И така, протоните, изобразени тук, се извличат от NADH и FADH и се използват за изпомпване на протони тук. И следователно протоните се преместват от тук насам.

Очевидно, когато изпомпвате протони, рН става по-ниско отвън, отколкото отвътре, и тъй като има градиент, тук има по-висока концентрация на протони, отколкото отвътре.

Протоните започват да се натрупват навън тук, в междумембранното пространство. В цитоплазмата ли са? Не. Те са в пространството между вътрешната и външната мембрана. Започвате да натрупвате в това синьо пространство много протони. И това изпомпване на протони в пространството между двете мембрани изисква енергия, а енергията идва от нашите приятели NADH и FADH, както се оказва. Те са отговорни за причиняването на това натрупване на протони в пространството между вътрешната и външната мембрана. Така че сега получаваме много протони. И това, което се случва сега, протоните обичат да се връщат обратно, защото тук има по-висока концентрация, тъй като те са в пространството, наречено митохондриална матрица, от вътрешната страна на митохондриона. И така, какво се случва?

Ето още едно откритие, носител на Нобелова награда, е откриването на много интересна молекула или комплекс от протеини, трябва да кажа, който изглежда в три измерения приблизително така.

Това, което този комплекс прави, е, докато протоните преминават през вътрешния канал тук, те се движат надолу по енергиен градиент.

Те преминават от състояние на висока концентрация към състояние на ниска концентрация. Какво прави това, това дифузионно налягане всъщност дава енергия.

И този комплекс тук събира тази енергия, за да преобразува ADP в ATP. Така че, когато говоря за NADH като за стойност, всеки от тях струва три ATP, това, за което наистина говоря, е фактът, че NADHs могат да се използват за изпомпване на протони в митохондриите навън и тези протони могат да бъдат използвани , след това може да се изпомпва, след това може да тече по този начин през тази протонна помпа, която след това използва ADP във вътрешната кухина на митохондриите за създаване на АТФ. И тук най -накрая получаваме преобразуването на ADP в ATP. Най-накрая можем да осъзнаем тази много обещана полза. И тогава тези АТФ молекули се изнасят от митохондриите в цялата клетка и се използват за задвижване на много реакции. Вече срещнахме един важен набор от реакции и тези реакции са полимеризацията на нуклеинови киселини. Сега, една последна точка, която искам да направя, е следната. Току -що говорихме за метаболизма, говорихме за пътя на производството на енергия в клетката.

И може би сте имали илюзията за кратък миг, че това е всичко, това е сборът от всички биохимични реакции в клетката. Но всъщност, ако начертаем всички биохимични реакции в клетката, те са много по -сложни. Ето гликолитичния път. Виждате ли го точно тук, където нищо не е кръстено? Ето цикъла на Кребс точно тук.

И тук дори не говорим за енергия. И тъй като молекулите се движат по този път от тук до тук до тук до тук, някои от тези молекули се отклоняват за други приложения.

Не за производство на енергия, а за други приложения.

И това, което се случва тук, те се превръщат чрез серия от сложни биохимични стъпки в други основни биологични молекули. Какво искам да кажа с това?

Ако дадете на E. coli, бактерия, вие й давате прост източник на въглерод като глюкоза и му давате фосфат и му давате прост източник на азот като амониев ацетат или нещо подобно, E. coli може от тези прости атоми да генерира всички аминокиселини, могат да генерират пурини и пиримидини, могат да генерират всякакви различни сложни биологични молекули само от тези прости градивни елементи. И така, процесът на биосинтеза включва не само създаването на макромолекули, тези стъпки на така наречения междинен метаболизъм се използват за синтезиране на всички други биохимични единици, които са необходими, за да се направи клетка. Използват се за синтезиране на пурини и пиримидини.

Те се използват за синтезиране на липиди, те се използват за синтезиране на аминокиселини и те се използват за синтезиране на буквално стотици други съединения. И когато видим тази диаграма по този начин и никой от лицето на планетата никога не е запомнял тази диаграма, всяка една от тези стъпки, преминавайки от една молекула към следващата, представлява друга биохимична реакция. По -голямата част от тези биохимични реакции преминават от А до В до С до D.

Всяка от тези стъпки изисква намесата на ензим, катализатор, който е специализиран за тази конкретна стъпка.

И така, това започва да ви дава оценка колко различни биохимични стъпки са необходими на една клетка. Числата вероятно, за да направите проста клетка, вероятно се нуждаете от около хиляда различни биохимични реакции, всяка от които изисква участието на ензим. И много от тези стъпки, което е важно, много от тези биохимични стъпки са ендергонични реакции. Откъде вземат енергия за стимулиране на тези реакции, ако са ендергонични? АТФ. И така, АТФ от пещта за генериране на енергия тук долу се разпространява в цялата клетка, за да захранва всички тези енергоемки реакции. Приятен уикенд.


Енергия за активиране и температура

Когато две билярдни топки се сблъскат, те просто отскачат една от друга. Това е и най -вероятният резултат, когато две молекули, А и В, влязат в контакт: те отскачат една от друга, напълно непроменени и незасегнати. За да бъде сблъсък успешен довеждайки до химическа реакция, А и В трябва да се сблъскат с достатъчно енергия, за да разрушаване на химически връзки. Това е така, защото при всяка химична реакция химическите връзки в реагентите се разрушават и се образуват нови връзки в продуктите. Следователно, за да се инициира ефективно реакцията, реагентите трябва да се движат достатъчно бързо (с достатъчно кинетична енергия), така че да се сблъскат с достатъчна сила, за да се скъсат връзките. Тази минимална енергия, с която молекулите трябва да се движат, за да може сблъсъкът да доведе до химическа реакция, е известна като енергия на активиране.

Както знаем от кинетичната теория на газовете, кинетичната енергия на газ е правопропорционална на температурата. С повишаване на температурата молекулите набират енергия и се движат все по -бързо. Следователно, колкото по -висока е температурата, толкова по -голяма е вероятността молекулите да се движат с необходимата енергия за активиране, за да възникне реакция при сблъсък.


Как се намалява енергията на активиране в ензим, като просто се ориентират реагентите по -близо един до друг? - Биология

Ензимните инхибитори са молекули, които взаимодействат по някакъв начин с ензима, за да го предпазят от wработа по нормалния начин. Има различни видове инхибитори, включително: неспецифични, необратими, обратими - конкурентни и неконкурентни. Отровите и лекарствата са примери за ензимни инхибитори. Като фармацевт ще трябва да разберете как функционират тези ензими, за да можете да проектирате своите лекарства съответно. За д пример: Дисулфирам (антабуса) е лекарство, използвано за подпомагане лечението на хроничен алкохолизъм чрез предизвикване на остра чувствителност към алкохол. Когато пиете твърде много алкохол след голямо парти, токсичният етанол се метаболизира в организма чрез окисляване до ацеталдехид, който от своя страна се окислява допълнително до оцетна киселина от ензимите на алдехид оксидазата. Обикновено втората реакция е бърза, така че ацеталдехидът да не се натрупва в тялото. Наркотик, дисулфирам (антабуса) инхибира алдехид оксидазата, която причинява натрупване на ацеталдехид с последващи неприятни странични ефекти от гадене и повръщане. Това лекарство понякога се използва, за да помогне на хората да преодолеят навика за пиене.

Отравяне с метанол възниква, защото метанолът се окислява до формалдехид и мравчена киселина, които атакуват зрителния нерв, причинявайки слепота. Етанолът се дава като антидот при отравяне с метанол, тъй като етанолът конкурентно инхибира окисляването на метанола. Етанолът се окислява за предпочитане пред метанола и следователно окисляването на метанола се забавя, така че токсичните странични продукти нямат шанс да се натрупват.


AZT (ретровир или зидовудин) беше голям пробив в терапията на СПИН през 90-те години на миналия век, който промени значително хода на заболяването и помогна да се унищожи схващането от 1980-те и началото на 90-те, че ХИВ/СПИН е мигновена смъртна присъда. AZT конкурентно инхибира обратната транскриптаза, ензим, необходим на ХИВ, за да се репликира.

Ако искате някои анимации щракнете тук:
(1) Енергия за активиране, за да започне реакция
(2) Ензимите претърпяват конформационна промяна
(3) Ензимите привеждат субстратите в по-близка близост и правилна ориентация
(4) Ензимите катализират rxns без да се използват и стабилизират химичните реакции
(5) Алостеричните ензими могат да отговорят на клетъчните нужди и изисквания

Сега тествайте себе си


1. Ензимите са особен вид

2. Катализаторът е вещество, което

  1. увеличава скоростта на химическата реакция, но сама по себе си не се променя от реакцията
  2. е токсичен за повечето клетки
  3. се състои предимно от липиди
  4. обикновено не участва в никакви химични реакции

3. Молекулата, към която се присъединява ензимът, се нарича негова

4. Коензимите се определят най -добре като

  1. органични молекули, които могат да служат като заместители на ензимите
  2. неорганични молекули, които могат да служат като заместители на ензимите
  3. органични молекули, които помагат при ензимно-катализирани реакции чрез свързване с електрони
  4. неорганични молекули, които помагат в ензимно-катализирани реакции чрез свързване с електрони

5. Посочете как следното ще повлияе на скоростта на ензимна реакция.

  1. повишаване на температурата
  2. понижаване на температурата
  3. рН
  4. концентрация на субстрата

6. Посочете четири характеристики на ензимите.

7. Накратко опишете обобщена реакция ензим-субстрат, посочете функцията на активното място на ензима и опишете как един ензим е в състояние да ускори химичните реакции.

8. Допълнете правилно следните твърдения с термин, който ме прави щастлив.

8.1. _______________ е енергията, необходима за започване на химическа реакция.

8.2. Аминокиселинната последователност на полипептидната верига най-добре описва _______________ структурата на полипептидната верига.

8.3. Субстратът се свързва със специфична област на ензимната молекула, известна като _______________ на ензима.

8.4. За съединения, сходни по форма със субстрата на ензима, които могат да се конкурират със субстратните молекули чрез свързване с активното място на ензима се казва _______________.

8.5. Оптималното рН за повечето реакции, катализирани от човешки метаболитни ензими, е _____.

8.6. Оптималната температура за повечето реакции, катализирани от човешки метаболитни ензими, е ____ °C.

8.7. Неактивна форма на ензим се нарича a (n) __________________.

9. Раздел с множествен избор: Изберете отговора, който най-добре допълва следните твърдения или отговаря на следните въпроси.

9.1. Разстройството на системата се измерва чрез нейната (1.) енергия на активиране (2.) топлина на реакция (3.) ентропия (4.) енергия (5.) ентерон

9.2. Кое е оптималното рН на повечето човешки ензими? (1.) 1 (2.) 2 (3.) 5 (4.) 7 (5.) 10

Базирайте отговорите си на въпроси 9.3 и 9.4 по-долу на пасажа за четене, който следва, и знанията си по биология. Ученик смила 1 грам пресен черен дроб в хаванче, поставя смлян черен дроб в епруветка и добавя 1 мл пероксид. Полученият газ беше събран. Светеща шина избухва в пламъци, когато се постави в газа. След това ученикът повторил процедурата, използвайки един грам сварен черен дроб и един грам черен дроб, третиран със силна киселина. Когато към всяка проба от черен дроб се добавя пероксид, не се генерира газ.

9.3. Генерираният газ е най -вероятно (1.) кислород (2.) азот (3.) въглероден диоксид (4.) водород (5.) амоняк (6.) водни пари

9.4. Ако веществото в черния дроб, което е действало върху пероксида, е ензим, то може (1.) да бъде възстановено от жива тъкан, която не е била варена или третирана с киселина след прекратяване на реакцията (2.), не може да бъде възстановена, защото е била консумиран, докато участва в неговите каталитични реакционни дейности (3.), не се възстановява, тъй като в черния дроб няма ензим, който катализира разграждането на пероксида (4.), не се възстановява, тъй като смилането би разбило молекулата (5.) да бъде възстановено само преди това да бъде възстановено преди това. се добавя пероксид

9.5. Моделът “ заключване и ключ ” на ензимно действие илюстрира, че определена ензимна молекула (1) образува постоянен ензимно-субстратен комплекс (2) може да бъде разрушен и ресинтезиран няколко пъти (3) взаимодейства със специфичен тип субстратна молекула ( 4) реагира с еднакви скорости при всички условия

9.6. Ензим-субстратен комплекс може да се получи от взаимодействието на молекули (1) глюкоза и липаза (2) мазнини и амилаза (3) захароза и малтаза (4) протеин и протеаза

9.7. Частта от молекулата на ензима, в която субстратът се вписва, се нарича (1) активно място (2) коензим (3) полипептид (4) протеаза

9.8. Коя от следните променливи е НАЙ -МАЛКА да повлияе на скоростта на реакция на ензимите? (1) температура (2) рН (3) концентрация на въглероден диоксид (4) концентрация на ензим

9.9. Кое най-малко би повлияло на ефективността на ензима? (1.) температура (2.) концентрация на субстрата (3.) концентрация на ензима (4.) първоначална енергия на активиране на системата (5.) рН

9.10. Кое е най -подобно на процеса на конкурентно инхибиране? (1.) Когато се каните да паркирате колата си на вашето място, идва булдозер и разбива колата ви от мястото. (2.) Когато пристигате на работа сутрин, не можете да паркирате колата си на определеното място за паркиране, защото някой е поставил гигантски циментов блок пред вашето място. (3.) Когато пристигнете на работа сутрин, не можете да паркирате колата си на определеното ви място за паркиране, тъй като колата на човека до вас е заела точно толкова място, че не можете да поберете собствения си автомобил. (4) Когато пристигнете на работа сутрин, не можете да паркирате колата си на мястото за паркиране, защото някой с кола точно като вашата вече е заел мястото ви, оставяйки ви никъде да паркирате колата си.

9.11. Кое от следните е характерно за ензимите?
1) Те понижават енергията на активиране на реакция чрез свързване на субстрата.
2) Те повишават енергията на активиране на реакцията чрез свързване на субстрата.
3) Те намаляват количеството енергия, присъстващо в субстрата.

9.12. Ензимът обикновено се нарича чрез добавяне на ____ в края на името на _____.
1) "-обез". клетка, в която се намира 2) "-аза". клетка, в която се намира
3) "-oose". субстрат 4) "-ase". субстрат 5) "-ase". коензим

9.13. Кое твърдение описва приетата понастоящем теория за това как един ензим и неговият субстрат се вписват заедно?
1) С освобождаването на продукта ензимът се разпада.
2) Ензимът е като ключ, който се вписва в субстрата, който е като ключалка.
3) Активното място се променя постоянно от взаимодействието му със субстрата.
4) Тъй като субстратът се свързва с ензима, формата на мястото на ензима се променя, за да се приспособи към реакцията.

9.14. Кое твърдение не е вярно относно ефектите на различни състояния върху активността на ензима?
1) По -високите температури обикновено увеличават активността на ензима до една точка.
2) Над определен температурен диапазон протеинът на ензим се денатурира.
3) Промяната в pH може да доведе до инактивиране на ензима.
4) Активността на ензима обикновено се намалява чрез увеличаване на концентрацията на субстрата.
5) Когато има достатъчно субстрат, активното място почти винаги ще бъде заето.

9.15. Кое твърдение не е вярно за ензимното инхибиране?
1) При конкурентно инхибиране инхибиторът се свързва с активното място на ензима.
2) При неконкурентно инхибиране, инхибиторът се свързва с алостеричното място на субстрата.
3) При необратимо инхибиране една отрова се свързва с ензима, така че той никога да не може да работи отново.
4) Повечето инхибитори действат по обратим начин.
5) Всички горепосочени твърдения са верни.

9.16. Помислете за тази реакция. A + B -> C + D + енергия.
1) Тази реакция е ексергонична. 2) Ензимът все още може да ускори реакцията.
3) АТФ не е необходим, за да протече реакцията.
4) A и B са реагенти C и D са продукти.
5) Всичко това е правилно.

9.17. Активното място на ензим
1) е подобен на този на всеки друг ензим.
2) е частта от ензима, където неговият субстрат може да се побере.
3) може да се използва отново и отново.
4) не се влияе от фактори на околната среда като pH и температура.
5) И B и C са правилни.

9.18. Алостерично място на ензим е
1) същото като активния сайт. 2) непротеинови по природа.
3) където АТФ се свързва и се отказва от енергията си.
4) често участва в инхибиране на обратната връзка. 5) Всичко това е правилно.

9.19. Ученик провежда експеримент, за да провери ефективността на определен ензим. Което вероятно няма да доведе до промяна в ефективността на ензима? 1) Повишаване на температурата на експерименталната настройка от 20 градуса C до 50 градуса C.
2) Добавяне на кисел разтвор към настройката. 3) Добавяне на повече субстрат, но не и ензим.
4) Поставяне на субстрата и ензима в контейнер с двоен капацитет.
5) Добавяне на ензим, но не на субстрат.

9.20. Кое от следните твърдения за ензимите не е вярно?
1) Конкурентните инхибитори действат далеч от активното място.
2) Алостеричните инхибитори действат далеч от активното място.
3) Алостеричните инхибитори могат да променят размера на активното място.
4) Конкурентните инхибитори обикновено приличат на субстрата.
5) Неконкурентните инхибитори са алостерични инхибитори.

9.21. При неконкурентно инхибиране алостеричният инхибитор
1) се прикрепя към активното място, предотвратявайки закрепването на субстрата там.
2) се прикрепя към субстрата, предотвратявайки прикрепването му към активното място.
3) променя рН на околната среда, като по този начин предотвратява образуването на ензимно-субстратен комплекс.
4) предизвиква полимеризация на субстратите, като предотвратява отделното свързване на ензим-субстрат.
5) се прикрепя към ензима на място, далеч от активното място, променяйки формата на ензима.

9.22. Кое от следните твърдения не е вярно за всички ензими?
1) са протеини. 2) намаляване на енергията на активиране на реакциите.
3) работят при същото оптимално pH.
4) могат да бъдат идентифицирани, защото техните имена завършват с - ase.
5) изискват коензим/кофактор, за да работят ефективно.

9.23. При ендергонична реакция продуктите на реакцията съдържат
1) повече енергия от реагентите и се отделя енергия.
2) повече енергия от реагентите и трябва да се достави енергия.
3) по -малко енергия от реагентите и се отделя енергия.
4) по -малко енергия от реагентите и трябва да се достави енергия.
5) същото количество енергия от реагентите, но поради наличието на ензим се отделя енергия.

9.24. Физиците са дефинирали формална мярка за разстройство, наречена
1) случайност 2) изместване 3) ентропия 4) дезорганизация 5) Нищо от горното.

9.25. Минималното количество енергия, необходимо за протичане на процеса, се нарича
1) теория на минималната енергия 2) енергия на процеса 3) кинетична енергия 4) енергия на активиране 5) Нищо от горното.

9.26. Инхибитор, който променя цялостната форма и химичния състав на ензима, е известен като a(n)
1) алостеричен инхибитор 2) конкурентен инхибитор 3) стеричен инхибитор 4) неконкурентен инхибитор 5) Нито едно от горните.


5.6: Диаграми на реакционната енергия и преходни състояния

Може би си спомняте от общата химия, че често е удобно химичните реакции да се описват с енергийни диаграми. В енергийна диаграма вертикалната ос представлява общата енергия на реагентите, докато хоризонталната ос е &lsquoreaction координата&rsquo, проследяваща отляво надясно напредъка на реакцията от изходните съединения до крайните продукти. Енергийната диаграма за типична едноетапна реакция може да изглежда така:

Въпреки очевидната си простота, тази енергийна диаграма предава някои много важни идеи за термодинамиката и кинетиката на реакцията. Припомнете си, че когато говорим за термодинамика на реакция, ние сме загрижени за разликата в енергията между реагентите и продуктите и дали реакцията е & lsquodownhill & rsquo (ексергонична, освобождаваща енергия) или & lsquouphill (ендергонична, абсорбираща енергия). Когато говорим за кинетика, от друга страна, ние сме загрижени за ставка на реакцията, независимо дали е термодинамично нагоре или надолу.

Първо, нека разгледаме какво ни казва тази енергийна диаграма за термодинамиката на реакцията, илюстрирана от енергийната диаграма по -горе. Енергийното ниво на продуктите е нисък отколкото тази на реагентите. Това ни казва, че промяната в стандартната Gibbs Free Energy за реакцията (& Delta G ˚rnx) е отрицателен. С други думи, реакцията е ексергонична, или & lsquodownhill & rsquo. Припомнете си, че & Delta G ˚rnx терминът капсулира и & Delta H ˚rnx, промяната в енталпията (топлина) и &Delta S˚rnx , промяната в ентропията (разстройство):

където Т е абсолютната температура в Келвин. За химични процеси, при които промяната на ентропията е малка (

0), промяната на енталпията е по същество същата като промяната в Gibbs Free Energy. Енергийните диаграми за тези процеси често изобразяват енталпията (H) вместо свободната енергия за простота.

Стандартната промяна на Gibbs Free Energy за реакция може да бъде свързана с равновесната константа на реакцията ( (K_ _) чрез просто уравнение:

  • Кекв = [продукт] / [реагент] при равновесие
  • R = 8,314 J & времена K -1 и временамол -1 или 1,987 кал. & Пъти К -1 и таймсмол -1
  • T = температура в Келвин (K)

Ако направите изчисленията, ще видите отрицателна стойност за &Delta G˚rnx (екзергонична реакция) съответства - както би трябвало по интуиция - на Кекв по -голямо от 1, равновесна константа, която благоприятства образуването на продукт.

При хипотетична ендергонична (поглъщаща енергия) реакция продуктите биха имали по-висока енергия от реагентите и по този начин &Delta G˚rnx би било положително и Кекв ще бъде по-малко от 1, в полза на реагентите.

Сега нека преминем към кинетиката. Погледнете отново енергийната диаграма за екзергонична реакция: въпреки че като цяло е &lsquodownhill&rsquo, това е&rsquot право спускане.

Първо, трябва да се преодолее &lsquoенергийна бариера&rsquo, за да се стигне до страната на продукта. Може би си спомняте, че височината на тази енергийна бариера се нарича & lsquoактивираща енергия&rsquo (& Delta G & Dagger). Може би сте били научени да използвате термина & ldquoактивиран комплекс & rdquo, а не & ldquotransition състояние, & rdquo, тъй като двете често се използват взаимозаменяемо. По същия начин енергията на активиране на реакцията често се представя със символа Eдействай или Eа. Енергията на активиране е това, което определя кинетиката на реакцията: колкото по -висок е енергийният хълм, толкова по -бавна е реакцията. В самия връх на енергийната бариера реакцията е на своя край преходно състояние (TS), което е точката, в която връзките са в процес на разрушаване и формиране. Преходното състояние е & lsquoактивиран комплекс & rsquo: преходно и динамично състояние, което, за разлика от по-стабилните видове, няма определен период на живот. Може да ви помогне да си представите преходно състояние като аналогично на точния момент, в който бейзболът е ударен от бухалка. Преходните състояния са начертани с пунктирани линии, представляващи връзки, които са в процес на разрушаване или формиране, а чертежът често е ограден със скоби. Ето картина на вероятно преходно състояние за реакция на заместване между хидроксид и хлорометан:

[CH_3Cl + HO^- дясна стрела CH_3OH + Cl^- ]

Тази реакция включва сблъсък между две молекули: поради тази причина казваме, че има кинетика от втори ред. В скорост израз за този тип реакция е:

процент = к[реагент 1][реагент 2]

. . . което ни казва, че скоростта на реакцията зависи от константа на скоростта к както и върху концентрацията на и двете реагенти. Константата на скоростта може да бъде определена експериментално чрез измерване на скоростта на реакцията с различни изходни концентрации на реагента. Константата на скоростта зависи от енергията на активиране, разбира се, но и от температурата: по -високата температура означава по -висока к и по -бърза реакция, при всички останали равни. Това трябва да има интуитивен смисъл: когато в системата има повече топлинна енергия, повече от реагиращите молекули могат да преминат през енергийната бариера.

Ето още един интересен и полезен израз. Помислете за проста реакция, при която реагентите са А и В, а продуктът е АВ (това се нарича а реакция на кондензация, защото две молекули се събират или кондензират). Ако знаем константата на скоростта к за предната реакция и константата на скоростта кобратенза обратната реакция (където AB се разделя на A и B), можем просто да вземем частното, за да намерим нашата равновесна константа (K_):

Това също би трябвало да има някакъв интуитивен смисъл, ако константата на скоростта напред е по-висока от константата на обратната скорост, равновесието трябва да лежи към продуктите.

1. Коя реакция е по -бърза, &DeltaG &Кинжал = + 55 kJ/mol или & DeltaG & Кинжал = + 75 kJ/mol?


Ензимите реагенти на реакция ли са?

Не, ензимите се считат за катализатори в реакцията. Това означава, че те спомагат за възникване на реакция, която иначе може да не е. По дефиниция катализаторите (и следователно ензимите) НЕ се изразходват по време на реакция. Те подпомагат реагентите и след това се регенерират, за да се използват отново (докато реагентите стават нови продукти се консумират). Те правят това, като намаляват енергията на активиране (енергията, необходима за предизвикване на реакцията). Те намаляват енергията на активиране по различни начини, обикновено чрез привеждане на участващите реагенти в непосредствена близост и като причиняват физическа или химическа промяна в тях, позволявайки на реакцията да продължи.

В тялото ни ензимите са от съществено значение, тъй като тялото има много специфична среда (температура, диапазон на рН и т.н.), които правят няколко от нашите жизненоважни реакции невъзможно забавени, без те да ни помогнат. Без тях реакциите, които трябва да възникнат милиони пъти всяка секунда в телата ни, биха могли да отнемат седмици, месеци или години, за да се случат по друг начин. При този мащаб животът ни би бил невъзможен.


2.2 Нековалентни сили при свързване на обратими лиганди с ензими

Както току -що видяхме, комплексът за първоначална среща между ензим и неговия субстрат се характеризира с обратимо равновесие между бинарния комплекс и свободните форми на ензим и субстрат. Следователно бинарният комплекс се стабилизира чрез различни нековалентни взаимодействия между субстрата и ензимните молекули. По същия начин повечето фармакологично значими ензимни инхибитори, които ще срещнем в следващите глави, се свързват с техните ензимни мишени чрез комбинация от нековалентни взаимодействия. Някои от по-важните от тези нековалентни сили за взаимодействия между протеини (напр. ензими) и лиганди (напр. субстрати, кофактори и обратими инхибитори) включват електростатични взаимодействия, водородни връзки, хидрофобни сили и сили на ван дер Ваалс (Copeland, 2000 г. ).

2.2.1 Електростатични сили

Ако две молекули с противоположен електростатичен заряд се доближат в непосредствена близост, се създава кулоновска сила на привличане. Тази сила на привличане е право пропорционална на зарядите на двете молекули, обратно пропорционална е на квадрата на разстоянието между двете молекули и е обратно пропорционална на диелектричната константа на интервентиращата среда (Copeland, 2000). Електростатични взаимодействия възникват между заредени групи в молекулите на лиганда и комплементарни заряди в джоба за свързване на ензима, под формата на дипол -диполни взаимодействия, солни мостове, ефекти на хелатиране на метали и общо йонно сдвояване. Тъй като силата на тези взаимодействия е обратно пропорционална на диелектричната константа на средата, тези сили се засилват значително в ниската диелектрична среда на протеин свързващ джоб, спрямо това, което се наблюдава във воден разтвор. Следователно електростатичните взаимодействия могат да осигурят важна термодинамична движеща сила за свързване на лиганда с протеини. Хелирането на метали на активно място, диполярните взаимодействия, неутрализирането на заряда и други форми на електростатични функции често могат да бъдат проектирани в инхибиторни молекули, за да получат енергия на свързване чрез взаимодействия със специфични, допълващи се функционалности в свързващия джоб на ензима. В следващите глави ще срещнем редица примери за това.

2.2.2 Водородни връзки

Водородната връзка включва споделянето на протон между два електроотрицателни атома. Протонът е ковалентно свързан с един електроотрицателен атом, който се нарича донор на водородна връзка, а другият електроотрицателен атом, участващ във водородната връзка, се нарича акцептор на водородна връзка. Както донорните, така и акцепторните атоми са почти изключително хетероатоми в протеините, донорите на водородна връзка и акцепторите са главно азотни и кислородни атоми, а понякога и серни атоми.

Силата на отделна водородна връзка е правопропорционална на линейното разстояние между хетероатомите, действащи като донор и акцептор. В протеините типичните дължини на водородна връзка варират от 2,7 до 3,1 Å и това се изразява в относително слаби сили, със сили на водородна връзка от около 1 до 5 kcal/mol (въпреки че са съобщени някои необичайно силни водородни връзки в ензимни системи, напр. Cleland and Kreewoy, 1994). Въпреки това, между свързващия джоб на ензима и лиганд могат да възникнат множество водородни връзки, така че кумулативният ефект на тези водородни връзки придава значителна стабилизираща сила за двоичния комплекс ензим -лиганд.

2.2.3 Хидрофобни сили

Разтварянето на неполярна молекула в полярен разтворител, като вода, е енергийно скъпо. Ако в пробата се смеси по-неполярен разтворител, неполярната молекула спонтанно ще се раздели в по-неполярния разтворител. По подобен начин неполярните молекули ще се разделят в хидрофобната среда на свързващия джоб на ензима и това може да придаде благоприятна стабилизираща енергия на бинарния комплекс ензим-лиганд. Ензимно активните места обикновено са хидрофобни, но често съдържат силно поляризирани групи като част от техните каталитични механизми. Проектирането на хидрофобни части от субстрат или инхибиторна молекула за осъществяване на благоприятни взаимодействия с неполярните компоненти на активното място, като същевременно се избягват неблагоприятните контакти с по -силно поляризираните компоненти на джоба, може значително да повиши афинитета на свързване. При липса на структурна информация за свързващия джоб на специфичния целеви ензим е трудно да се предвиди количествено приноса към свободната енергия на свързване, която хидрофобните взаимодействия могат да имат. Въпреки това, общата хидрофобност на молекула лиганд може да бъде определена количествено по отношение на нейната свободна енергия за разделяне между вода и неполярен разтворител октанол. Ако една молекула се разтвори в еднаква смес от вода и октанол, молекулата ще се раздели между двата разтворителя с течение на времето. При равновесие може да се измери концентрацията на молекулата във всеки разтворител и да се определи съотношението на разпределение, P, като съотношението на концентрацията на молекулата в октанол спрямо концентрацията му във вода. Тогава логаритъмът на P е правопропорционален на свободната енергия на разделяне и се използва като относителна мярка за хидрофобността на съединението. Лигандите, особено молекулите на лекарствата, които взаимодействат с ензими in vivo обикновено показват log(P) стойности между 2 и 5 (Lipinski et al., 1997). Този диапазон на log( P ), обаче, отразява не само афинитета на целевия ензим, но и други фактори (орална абсорбция, клетъчна пропускливост и т.н.), които са важни за in vivo ефикасността на молекулата на лекарството и които се влияят от хидрофобността. Точната връзка между log (P) и афинитета на свързване с ензима ще зависи от структурните детайли на активното място на ензима. За химотрипсин, например, Fersht съобщава, че log( k cat / KM ) за използване на пептиден субстрат ( k cat / KM е относителна мярка за ензимна ефективност, както ще бъде дефинирано по-късно в тази глава) се увеличава линейно със стойността на log (П). По същия начин афинитетът на свързване на серия от заместени форманилидни инхибитори на химотрипсин също линейно зависи от log (P). Следователно за лигандите на активното място на химотрипсина, по -голямата хидрофобност се превръща в по -голям афинитет на свързване (Fersht, 1999).

2.2.4 Сили на Ван дер Ваалс

Флуктуациите в електронния облак около атомно ядро ​​могат да създадат асиметрични разпределения на заряда, които да доведат до преходен диполен момент. Този диполен момент може да повлияе на електронния облак на близкия атом, за да създаде привлекателна сила между двата атома, известна като връзка на ван дер Ваалс. Макар и слаби по енергия, голям брой от тези взаимодействия могат да възникнат, когато има добра пространствена и електростатична комплементарност между свързващия джоб на ензима и структурата на лиганда, свързан в джоба. Потенциалната енергия на взаимодействие за ван дер Ваалсовите връзки е много чувствителна към разстоянието между електронните облаци на взаимодействащите атоми. На твърде голямо разстояние диполният момент, индуциран в един електронен облак, не може да повлияе на електронния облак на дисталния атом. Ако двата атома се приближат твърде близо, електронните облаци ще се отблъснат един друг. Следователно оптималното контактно разстояние за взаимодействията на ван дер Ваалс зависи от идентичността на двата участващи атома. За всеки атом ще има характерен радиус на Ван дер Ваалс, който определя най-близкото контактно разстояние, постижимо за електронния облак на партньорския атом. Характерните радиуси на Ван дер Ваалс за различни атоми са добре дефинирани за атомите, съдържащи се в ензимите и техните лиганди. Те могат да бъдат намерени в множество текстове, включително Copeland (2000).


Как се държи активиращата енергия по закона за запазване на енергията?

Вярвам, че това вероятно е глупав/глупав въпрос. Нека обаче да обясня моите разсъждения. Ензимите и катализаторите понижават необходимото количество енергия на активиране, без да променят свободната енергия на gibbs. Така енергията на активиране се въвежда в системата, но не се освобождава. И така, как се трансформира или използва след това? Къде е погрешното ми схващане?

Доколкото знам ензимите не добавят енергия към системата. Те просто улесняват протичането на реакцията, като сближават реагентите, ориентират реагентите и т.н., като по този начин намаляват енергията на активиране.

Енергията за активиране е като гърбица, която трябва да преодолеете. Помислете за рампа за скейтборд. Ако вървите достатъчно бързо, можете да преодолеете гърбицата и да се върнете обратно от другата страна. Когато го направите, връщате загубената скорост при изкачването по рампата. Ако вървите твърде бавно, спирате и се връщате назад. Разликата във височината между двете страни е енергията на Гибс: ако другата страна е по -ниска, ще вървите по -бързо, отколкото сте започнали. Ако е по -високо, ще загубите скорост.


ЕНЗИМИ

Използвайте тези карти, за да помогнете за запаметяването на информация. Погледнете голямата карта и се опитайте да си припомните какво има от другата страна. След това щракнете върху картата, за да я обърнете. Ако знаете отговора, щракнете върху зеленото поле Знай. В противен случай щракнете върху червеното поле Не знам.

Когато поставите седем или повече карти в полето Не знам, щракнете върху „повторен опит“, за да опитате отново тези карти.

Ако случайно сте поставили картата в грешната кутия, просто кликнете върху картата, за да я извадите от кутията.

Можете също да използвате клавиатурата си, за да местите картите, както следва:

  • ПРОБЕЛ - обърнете текущата карта
  • СТРЕЛКА НАЛЯВО - преместете картата в купчината Не знам
  • СТРЕЛКА НАДЯСНО - преместете картата в купчина Know
  • BACKSPACE - отмяна на предишното действие

Ако сте влезли в акаунта си, този уебсайт ще запомни кои карти познавате и не знаете, така че те да са в същото поле следващия път, когато влезете.

Когато имате нужда от почивка, опитайте някоя от другите дейности, изброени под картите, като Съвпадение, Снежен човек или Гладен бъг. Въпреки че може да ви се струва, че играете игра, мозъкът ви все още прави повече връзки с информацията, за да ви помогне.


12.4: Интегрирани закони за лихвите

Q12.4.1

Опишете как могат да се използват графични методи за определяне на реда на реакцията и нейната скоростна константа от серия от данни, която включва концентрацията на А в различно време.

За да се определи редът на реакцията, когато е дадена поредицата от данни, човек трябва да начертае данните как са, да ги начертае като естествен дневник на [A] и да го начертае като 1/[A]. Който и метод да доведе до права линия, ще определи реда. По отношение на методите за изобразяване на графики по-горе, ако се получава права линия от първия графичен метод, това е 0 ред, ако чрез втория метод това е 1-ви ред, а третият графичен метод е 2-ри ред. Когато редът на графиката е известен, серия от уравнения, дадени на горното изображение, може да се използва с различните точки на графиката, за да се определи стойността на k. Можем да видим, че се нуждаем от начална стойност на A и крайна стойност от A, като и двете ще бъдат дадени от данните.

Поръчка на нула при начертаване на начална концентрация спрямо крайна концентрация имате отрицателен линеен наклон.

Първи ред при начертаване на ln [начална концентрация] спрямо ln [крайна концентрация] имате отрицателен линеен наклон.

Втори ред при начертаване на 1/[първоначална концентрация] спрямо 1/[крайна концентрация] имате положителен линеен наклон.

Q12.4.2

Използвайте предоставените данни, за да определите графично реда и константата на скоростта на следната реакция: ( ce)

време(и) 0 5.00 & пъти 10 3 1.00 & пъти 10 4 1,50 & пъти 10 4 2,50 & пъти 10 4 3,00 и по 10 4 4,00 и по 10 4
[ТАКА2Кл2] (М) 0.100 0.0896 0.0802 0.0719 0.0577 0.0517 0.0415
Решение

Използвайте данните, за да определите графично реда и константата на скоростта на следната реакция.

За да определите закона за скоростта за реакция от набор от данни, състоящи се от концентрация (или стойностите на някаква функция на концентрацията) спрямо времето, направете три графики на данните въз основа на интегрираните закони за скоростта на всяка реакция на поръчка.

[концентрация] спрямо време (линейно за реакция с нулев ред) ln [концентрация] спрямо време (линейно за реакция от първи ред) 1 / [концентрация] спрямо време (линейно за реакция от 2 -ри ред)

k = 2,0 x 10 -5

Линейната графика показва реда на реакцията. След това можете да намерите правилното уравнение на лихвения процент:

реакция с нулев ред процент = k (k = - наклон на линията)
Реакция от 1-ви порядък скорост = k [A] (k = - наклон на линията)
Реакция от 2 -ри ред скорост = k[A] 2 (k = наклон на линията)

В тази графика ln (концентрация) спрямо времето е линейна, което показва, че реакцията е от първи ред.

Начертаване на графика на ln [SO2Кл2] срещу T разкрива линейна тенденция, затова знаем, че това е реакция от първи ред:

Q12.4.3

Използвайте данните, предоставени в графичен метод, за да определите реда и константата на скоростта на следната реакция:

време(и) 9.0 13.0 18.0 22.0 25.0
[P] (М) 1,077 &умножено 10 &минус3 1,068 &по 10 &минус3 1.055 & пъти 10 & minus3 1,046 &умножено 10 &минус3 1,039 & пъти 10 & минус 3
Решение

Добавете текстове тук. Не изтривайте първо този текст.

Q12.4.4

Чистият озон се разлага бавно до кислород, (ce<2O3>(g)⟶ce<3O2>(g)). Използвайте данните, предоставени в графичен метод, и определете реда и константата на скоростта на реакцията.

Време (h) 0 2,0 и по 10 3 7,6 и по 10 3 1,23 и по 10 4 1.70 & пъти 10 4 1.70 & пъти 10 4
3] (М) 1.00 &умножено 10 &минус5 4,98 &умножено 10 &минус6 2.07 & пъти 10 & minus6 1,39 &умножено 10 &минус6 1.22 & пъти 10 & minus6 1,05 & пъти 10 & минус 6
Решение

За да определите реда и константата на скоростта, трябва да начертаете данните за нулев ред, първи ред и втори ред, като начертаете концентрация спрямо време- [A] спрямо време, естествен логаритъм (ln) на [A] спрямо време, и 1/[A] спрямо времето съответно. Редът на реакцията се определя чрез идентифициране на коя от тези три графики произвежда права линия. Константа на скоростта к е представен от наклона на графиката. Графиките със съответните им стойности на данни биха били

Време (и) 9.0 13.0 18.0 22.0 25.0
[P] (М) 1.077 & пъти 10 & minus3 1,068 & пъти 10 & минус 3 1.055 & пъти 10 & minus3 1,046 &умножено 10&минус3 1,039 & пъти 10 & минус 3

време(и) 9.0 13.0 18.0 22.0 25.0
ln [P] (М) -6.83358 -6.84197 -6.85421 -6.86278 -6.8695

Време (и) 9.0 13.0 18.0 22.0 25.0
1/[P] (М) 928.5051 936.3296 947.8673 956.0229 962.4639

Тъй като всяка графика дава права линия не може да се определи последователността и скоростта на реакцията.

За да се определи как концентрациите променят функция на времето, е необходимо да се реши подходящото диференциално уравнение (т.е. законът за диференциалната скорост).
Законът за скоростта на нулев ред предсказва в линеен спад на концентрацията с времето
Законът за скоростта от първи ред предсказва в експоненциален спад на концентрацията с времето
Законът за скоростта от 2-ри ред предсказва в реципрочен спад на концентрацията с времето

Сюжетът не е линеен, така че реакцията не е от нулев ред.

Сюжетът не е линеен, така че реакцията не е от първи ред.

Сюжетът е добре линеен, така че реакцията е от втори ред.

Към уравнение от втори ред, (1/[A] = k*t + 1/[A_0] )

По този начин стойността на K е наклонът на графиката Време спрямо ( frac<1>>),

Сюжетът е добре линеен, така че реакцията е от втори ред.

Q12.4.5

От дадените данни използвайте графичен метод, за да определите реда и константата на скоростта на следната реакция:

Време (и) 5.0 10.0 15.0 20.0 25.0 30.0 35.0 40.0
[х] (М) 0.0990 0.0497 0.0332 0.0249 0.0200 0.0166 0.0143 0.0125
Решение

За да определим реда на реакцията, трябва да начертаем данните, използвайки три различни графики. И трите графики ще имат време в секунди като оста x, но оста y ще се различава. Едната графика ще изобразява концентрацията спрямо времето, втората ще изобразява естествения дневник на концентрацията спрямо времето, а другата ще изобразява 1/концентрацията спрямо времето. Която и графика да доведе до линия, ние знаем, че това трябва да е реда на реакцията. Ако получим линия, използваща първата графика, тя ще бъде нулев ред, ако това е линия за втората графика, това ще бъде първи ред, а ако е линия за третата графика, това ще бъде реакция от втори ред. Сега нека начертаем данните, за да определим реда.

Ясно можем да видим, че третата графика, която изобразява 1/M спрямо времето, е права линия, докато другите две са леко извити. Следователно можем да определим, че скоростта на тази реакция е от втори ред. Това също ни казва, че единиците на константата на скоростта, която трябва да бъде M -2 s -1 за реакция от втори ред.

За да определим константата на скоростта, наречена k, ние просто трябва да разберем наклона на третата графика, тъй като това е редът на тази реакция. За да намерим наклона на линията, вземаме две точки и изваждаме стойностите y и след това ги разделяме на разликата на стойностите x. Ето как да го направите:

Използвайте точките (5, 10.101) и (40, 80).

Сега използвайте тези, за да получите наклона, известен още като константа на скоростта: (80-10,101)/(40-5) = 1,997 = k

Така че константата на скоростта за тази реакция от втори ред е 1.997 М -1 s -1.

Q12.4.6

Какъв е периодът на полуразпад за разпадане на фосфор-32 от първи ред? ( ce <(^<32> _ <15> P ⟶^<32> _ <16> S + e-)> ) Константата на скоростта за разпадане е 4,85 & пъти 10 & minus2 ден & minus1.

Това е реакция от първи ред, така че можем да използваме нашето уравнение за полуживот по -долу:

Константата на курса ни се дава в единици на ден. Всичко, което трябва да направим, е да го включим в уравнението.

Q12.4.7

Какъв е периодът на полуразпад за разпадане на въглерод-14 от първи ред? ( ce <(^6_ <14> C ⟶^7_ <14> N + e-)> ) Константата на скоростта на разпадане е 1,21 & по 10 & minus4 година & minus1.

За да намерим полуживота, трябва да използваме уравнението за полуживот от първи ред. Всички реакции на полуживот се подлагат на реакции от първи ред.

Уравнението на полуразпад за първи ред е [t_ <1/2> = ln2/k nonumber ], като k е константата на скоростта. Константата на скоростта за въглерод-14 е дадена като (1.21 & пъти 10^ <-4> година^ <& minus1> ).

Включете го в уравнението. [t_<1/2>=ln2/(1.21 &пъти 10^ <&minus4>година^<&minus1>) onumber ] и решаваме за ( t_<1/2>).

Когато го изчислявате, полуживотът за въглерод-14 е 5,73*10 3

Времето на полуразпад на въглерод-14 се изчислява на 5,73*10 3

Q12.4.8

Какъв е периодът на полуразпад за разлагане на NOCl, когато концентрацията на NOCl е 0,15 М? Константата на скоростта за тази реакция от втори ред е 8.0 & times 10 & minus8 L/mol/s.

Времето на полуразпад на реакцията, t1/2, е времето, необходимо за намаляване на концентрацията на реагента наполовина в сравнение с първоначалната му концентрация. Когато решаваме за полуживота на реакция, първо трябва да вземем предвид реда на реакцията, за да определим нейния закон за скоростта. В този случай ни се казва, че тази реакция е от втори ред, така че знаем, че законът за интегрираната ставка е даден като:

Изолирайки за време, откриваме, че:

Сега е само въпрос на подмяна на информацията, която ни е дадена за изчисляване (t_ <1/2> ), където процентната константа, (), е равно на 8,0 & по 10 &минус 8 L/mol/s и началната концентрация, (<[A]_0>), е равна на 0,15М:

Q12.4.9

Какъв е периодът на полуразпад за разлагане на O3 когато концентрацията на О3 е 2,35 &по 10 &минус6 М? Константата на скоростта за тази реакция от втори ред е 50,4 L/mol/h.

Добавете текстове тук. Не изтривайте този текст първо.

Тъй като реакцията е от втори ред, нейният полуживот е

Така че полуживотът е 8443 часа.

Q12.4.10

Реакцията на съединението А да даде съединения ° С и д е установено, че е от втори ред в А. Константата на скоростта на реакцията беше определена на 2.42 L/mol/s. Ако първоначалната концентрация е 0,500 mol/L, каква е стойността на t1/2?

Както беше споменато във въпроса, реакцията на съединението А ще доведе до образуването на съединения C и D. Установено е, че тази реакция е от втори ред в А. Следователно, трябва да използваме уравнението от втори ред за полуживота, което свързва константата на скоростта и началните концентрации с времето на полуразпад:

Тъй като ни бяха дадени к (скоростна константа) и начална концентрация на A, имаме всичко необходимо за изчисляване на полуживота на A.

Когато включим дадената информация, уведомете, че единиците се отменят до секунди.

Q12.4.11

Полуживотът на реакция на съединение А да даде съединения д и E е 8.50 минути, когато първоначалната концентрация на А е 0,150 mol/L. Колко време ще отнеме, докато концентрацията спадне до 0.0300 mol/L, ако реакцията е (а) първи ред по отношение на А или б) втори ред по отношение на А?

Организирайте дадените променливи:

(полуживот на А) (t_ <1/2> = 8.50 минути )
(начална концентрация на А) ([A] _ <0> = 0,150mol/L )
(целева концентрация на А) ([A] = 0.0300mol/L )

Намерете константата на скоростта k, като използвате формулите за полуживот за всяка съответна поръчка. След като намерите k, използвайте интегрирания закон за лихвите, съответстващ на всяка поръчка и началната и целевата концентрация на А за да откриете времето, необходимо за намаляване на концентрацията.

а) първа поръчка по отношение на А

б) втори ред по отношение на А

Q12.4.12

Някои бактерии са резистентни към антибиотика пеницилин, тъй като произвеждат пеницилиназа, ензим с молекулно тегло 3 пъти 10 104 g/mol, който превръща пеницилина в неактивни молекули. Въпреки че кинетиката на ензимно-катализирани реакции може да бъде сложна, при ниски концентрации тази реакция може да бъде описана чрез уравнение на скоростта, което е от първи ред в катализатора (пеницилиназа) и което също включва концентрацията на пеницилин. От следните данни: 1,0 L от разтвор, съдържащ 0,15 µg (0,15 &x 10 &minus6 g) пеницилиназа, определете реда на реакцията по отношение на пеницилина и стойността на скоростната константа.

[Пеницилин] (М) Скорост (мол/л/мин)
2,0 & пъти 10 & минус 6 1,0 & пъти 10 & минус 10
3.0 & пъти 10 & minus6 1,5 &умножено 10 &минус10
4.0 & пъти 10 & minus6 2.0 &умножено 10 &минус10
Решение

Първата стъпка е да решите за реда или реакцията. Това може да стане чрез задаване на два израза, които приравняват скоростта на скоростната константа, умножена на моларната концентрация на пеницилин, повишена до степента на неговия ред. След като сме настроили и двата израза, можем да ги разделим, за да премахнем k (константа на скоростта) и да използваме основен логаритъм, за да решим експонентата, която е реда. Ще изглежда така.

Разделянето на двете уравнения води до израза:

*Може да се създаде и уравнение с единично съотношение, което да реши за реда на реакцията:

*След това решаваме x по подобен начин.

Вече можем да използваме естествения логаритъм за решаване на x или просто и интуитивно да видим, че за да работи уравнението, x трябва да е равно на едно. Следователно реакцията е от първи ред.
Сега, след като имаме реда на реакцията, можем да пристъпим към решаване на стойността на константата на скоростта. Заместването на x = 1 в първото ни уравнение дава израза:

Имаме единица от min -1, защото разделихме (mol/L/min) на моларност, която е в (mol/L), давайки единица от min -1.

Получихме две важни части от информацията, за да разрешим проблема. Посочено е, че ензимът има молекулно тегло 3 & пъти 10 4 g/mol и че имаме един литър разтвор, който съдържа (0,15 x 10 -6 g) пеницилиназа. Разделянето на количеството грамове на молекулното тегло дава 5 x 10 -12 мола.

(0,15 x 10 -6) g / (3 x 10 4) g / mol = (5 x 10 -12) mol

Сега, когато имаме количеството молове, можем да разделим нашата константа на скоростта на тази стойност.

(5 x 10 -5 ) min -1 / (5 x 10 -12 ) mol = (1 x 10 7) mol -1 min -1

Реакцията е от първи ред с к = 1,0 & пъти 10 7 mol & minus1 min & minus1

Q12.4.13

Както технеций-99, така и талий-201 се използват за изобразяване на сърдечния мускул при пациенти със съмнение за сърдечни проблеми. Времето на полуразпад е съответно 6 часа и 73 часа. Какъв процент от радиоактивността ще остане за всеки от изотопите след 2 дни (48 часа)?

Този проблем ни пита за процента радиоактивност, оставаща след определено време за двата изотопа след 48 часа. Трябва да идентифицираме уравнение, което ще ни помогне да разрешим това и можем да определим, че можем да определим тази информация, използвайки уравнението от първи ред.

Това уравнение Ln (N/Nо) = -kt казва, че естественият дневник на оставащата фракция е равен на скоростта константа време. За да определим константата на скоростта, можем също да изчислим .693 за периода на полуразпад, даден в информацията.

За Technetium -99 можем да определим константата на скоростта, като включим второто уравнение: .693/6 hrs = .1155 h -1

Сега, когато имаме константа на скоростта, можем да включим: Ln (N/Nо) = -(. 1155h -1) (48h), така че Ln (N/Nо)=-5,544 и ако вземем обратното на естествения логаритм, получаваме (N/Nо) = 3.9x10 -3 и ако умножим това по 100, получаваме .39% останали.

Можем да направим същия процес за Талий-201 и плъгин: .693/73 часа= .009493151 h -1 и когато включим това в уравнението от първи ред, получаваме:

Ln (N/Nо) = -(. 009493h -1) (48h), така че Ln (N/Nо) =-. 45567248 и когато вземем обратното на естествения дневник, получаваме (N/Nо)=.6340 и когато се умножи по 100, получаваме 63,40% оставащи, което има смисъл, тъй като полуживотът му е 73 часа и са минали само 48 часа, половината от количеството все още не е консумирано.

Q12.4.14

Има две молекули с формула С3З6. Пропен, ( ce), е мономерът на полимерния полипропилен, който се използва за вътрешно-външни килими. Циклопропанът се използва като анестетик:

Когато се нагрява до 499 °C, циклопропанът се пренарежда (изомеризира) и образува пропен с константа на скоростта от 5,95 & пъти 10 &минус4 с &минус1. Какъв е полуживотът на тази реакция? Каква част от циклопропана остава след 0,75 часа при 499 °C?

Използвайте уравнението [t <_1> <_/> <_2> = frac k onumber ], тъй като това е реакция от първи ред. Можете да кажете, че това е а реакция от първи ред поради мерните единици на скоростната константа, която е s -1 . Различните подреди на реакциите водят до различни константи на скоростта и константата на скоростта от s -1 винаги ще бъде от първи ред.

Включете се в уравнението и получавате полуживот = 1164,95 секунди. За да преобразуваме това в часове, ще разделим това число на 3600 секунди/час, за да получим 0,324 часа.

Използвайте интегрирания закон за скоростта от първи ред [lnfrac<[A]> <[A]_0>= -kt onumber ]. В това уравнение [A]0 представлява първоначалното количество съединение, присъстващо в момент 0, докато [А] представлява количеството съединение, което е останало след настъпването на реакцията. Следователно, фракцията [frac<[A]><[A]_0> onumber ] е равна на фракцията на циклопропана, която остава след определен период от време, в този случай 0,75 часа.

Заместете x за частта от [frac<[A]><[A]_0> onumber ] в интегрирания закон за скоростта: [lnfrac<[A]> <[A]_0>= -kt onumber ] [ln(x) = -5,95x10^<-4>(0,75) onumber ] [x=e^<(-0,000595)(0,75)> onumber ] = 0,20058 = 20% .

Така, полуживотът е 0,324 часа, а 20% от циклопропана ще останат, тъй като 80% ще са образували пропен.

Q12.4.16

Флуор-18 е радиоактивен изотоп, който се разпада чрез емисия на позитрон, за да образува кислород-18 с период на полуразпад от 109,7 минути. (Позитронът е частица с маса на електрон и единична единица положителен заряд, ядреното уравнение е (ce<^<18>_9F ⟶ _8^<18>O + ^0_<1>e^ +> ).) Лекарите използват 18 F за изследване на мозъка чрез инжектиране на количество флуорозаместена глюкоза в кръвта на пациент. Глюкозата се натрупва в областите, където мозъкът е активен и се нуждае от подхранване.

  1. Каква е константата на скоростта за разлагане на флуор-18?
  2. Ако проба от глюкоза, съдържаща радиоактивен флуор-18, се инжектира в кръвта, какъв процент от радиоактивността ще остане след 5,59 часа?
  3. Колко време отнема 99,99% от 18 F да се разпадне?

а) Ядреният разпад на изотоп на елемент се представя с уравнение от първи ред:

Където t е времето, N0 е първоначалното количество на веществото, N е количеството на веществото след време t и k е скоростната константа. Можем да пренаредим уравнението и да изолираме k, така че да можем да решим константата на скоростта:

Дадено ни е, че флуор-18 има период на полуразпад от 109,7 минути. Тъй като имаме времето на полуразпад, можем да изберем произволна стойност за N0 и използваме половината от тази стойност за N. В този случай избираме 100 за N0 и 50 за N. Сега можем да включим тези стойности в уравнението по -горе и да решим за k.

k = 0,6931 / 109,7 = 0,006319 мин -1

Константата на скоростта за тази реакция е 0,006319 min -1.

б) За този проблем можем да използваме същото уравнение от част а:

Този път обаче ни се дава времето, изминало вместо полуживота, и се иска от нас да определим процента радиоактивност на флуор-18, останал след това време. В този проблем трябва да включим стойности за N0, k (определени от част а) и t.

Но първо, тъй като ни е дадено изминалото време в часове, трябва да го преобразуваме в минути:

5,59 часа x (60 минути / 1 час) = 335,4 минути

Това ни дава стойността за t. Имаме и стойности за k (0,006319 мин -1) и N0 (отново произволно число.) Сега можем да включим стойности в първоначалното уравнение, което ни дава:

Ние решаваме това уравнение, като вземем експоненцията на двете страни:

където e ln е равно на 1 и сега можем просто да решим за N:

N = [e & minus (0.006319) (335.4)] x 100 = 12.0

Тъй като 100 се използва като първоначално количество и 12,0 се определя като останалото количество, 12,0 може да се използва като процент от оставащото количество радиоактивност на флуор-18. Така процентът на флуорна-18 радиоактивност, оставащ след 5,59 часа, е 12,0%.

в) Тази част от въпроса много прилича на предишните две части, но този път ни е дадено първоначалното количество радиоактивност, крайното количество радиоактивност и ние сме помолени да определим колко време е отнело това количество радиоактивност да се разпадне. Можем да използваме същото уравнение:

Сега обаче ни се дават N и N0 и вече сме определили k от преди. Казано ни е, че 99,99% от радиоактивността се е разпаднала, така че можем да използваме 100 и 0,01 за N0 и N съответно. Включваме тези стойности в уравнението, решаваме за t и получаваме

Следователно са необходими 1458 минути, за да се разпадне 99,99% от радиоактивността.

Q12.4.17

Да предположим, че полуживотът на стероидите, взети от спортист, е 42 дни. Ако приемем, че стероидите се разграждат чрез процес от първи ред, колко време ще отнеме ( dfrac <1> <64> ) от първоначалната доза да остане в тялото на спортиста & rsquos?

за реакция от първи ред: t1/2 = 0,693 / k

за реакция от първи ред: [A] = [A]0 e -kt

1/64 начален означава, че: [A] = 1/64 [A]0

Q12.4.18

Наскоро скелетът на крал Ричард III беше открит под паркинг в Англия. Ако тъканните проби от скелета съдържат около 93,79% от въглерода-14, очакван в живата тъкан, коя година е починал крал Ричард III? Времето на полуразпад на въглерод-14 е 5730 години.

За да разберете коя година е починал крал Ричард III, задайте [A]/[A0] (процентът все още съдържащ въглерод-14) равен на 0,5 време(t)/полуживот (t1/2) или използвайте уравнението N(t) = N0e -rt.

(A/A_<0>) = (0.5^> ) включете дадените числа (. 9379 = 0,5^) и реши за t.

(ln.9379 ) = ((t/5730) (ln0.5) ) (използвайки правилото за регистрационни файлове)

Използвайки (N(t) = N_<0>e^<-rt>) този проблем се решава чрез следното:

Сега, когато знаем какво е r, можем да използваме тази стойност в нашата оригинална формула и да решим за t, количеството изминали години.

Този път използваме 93,78, като процентът на въглерод-14 остава като N(t) и 100 като оригинала, N0.

Друг начин да направите това е като използвате тези две уравнения:

(н_) = концентрация в момент t (93,79)

(n_ <0> ) = начална концентрация (100)

Първо реши за ламбда или константата на разпадане, като включиш полуживота.

След това включете ламбда и другите числа във второто уравнение и решете за t-, което също трябва да бъде равно на 530,1 години.

Ако искаме да разберем коя година е починал крал Ричард III, вземаме настоящата 2017 година и изваждаме 530 години. Правейки това, откриваме, че крал Ричард III е починал през 1487 година.

Крал Ричард III умира през 1487 г

Q12.4.19

Нитроглицеринът е изключително чувствителен експлозив. В поредица от внимателно контролирани експерименти, пробите от експлозива се нагряват до 160 ° С и се изследва разлагането им от първи ред. Определете средните константи на скоростта за всеки експеримент, като използвате следните данни:

Първоначално [C3З5н3О9] (М) 4.88 3.52 2.29 1.81 5.33 4.05 2.95 1.72
T (с) 300 300 300 300 180 180 180 180
% Разложен 52.0 52.9 53.2 53.9 34.6 35.9 36.0 35.4
Решение

Първо трябва да разберем какво иска въпросът: константата на средната скорост. Средната константа на скоростта е променливата "quotk" при обсъждане на кинетиката и може да се определи като константа на пропорционалност в уравнението, която изразява връзката между скоростта на химичната реакция и концентрациите на реагиращите вещества. Знаейки, че трябва да намерим K в тази реакция от първи ред, можем да потърсим формули, които включват & quotk, & quot начална и крайна концентрация ([A] _o и [A] _t ), и полуживот & quott. & Quot От този момент е реакция от първи порядък, можем да погледнем към уравненията от първи ред и по този начин намираме такова, което включва променливите, дадени във въпроса: [ln[A]_t=-kt+ln[A]_o onumber ]

За първата реакция имаме начална концентрация от 4,88 М и процент на разлагане. За да намерим крайната концентрация, трябва да умножим първоначалната концентрация по процента на разлагане, за да знаем колко се разложи, и да извадим това от оригинала, за да разберем колко остава: 4.88M ​​x 0.52 = 2.54 M и 4.88M-2.54M = 2,34 М

Сега имаме променливите, от които се нуждаем, и го включваме в уравнението по -горе:

Тъй като той изисква константата на скоростта на всеки експеримент, сега трябва да направим същата процедура за всеки набор от данни, за да намерим константата на скоростта: